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<!DOCTYPE html>

<title>Lysozym</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading">Lysozym</h1>

</header>

</div>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Lysozym C (Gallus gallus)

</th></tr>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="3" class="hintergrundfarbe1" style="text-align:center; font-size:smaller; font-weight:bold;">Struktur von Lysozym nach <a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/132L">132L</a>

</td></tr>

<tr>

Vorhandene Strukturdaten: siehe <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P61626">UniProt</a>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Masse</a>/Länge <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">14,3 kDa / 129 Aminosäuren

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Sekund%C3%A4rstruktur" title="Sekundärstruktur">Sekundär-</a> bis <a href="Quart%C3%A4rstruktur" title="Quartärstruktur">Quartärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">(β)αα(β)βββαα, Lysozym-ähnlich

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner

</th></tr>

<tr>

<td>Gen-Name(n)

</td>

<td colspan="2" class="" style="text-align:center;">LYZ

</td></tr>

<tr>

<td>Externe IDs

</td>

<ul><li><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P00698">P00698</a></li>

<li><a href="CAS-Nummer" title="CAS-Nummer">CAS-Nummer</a>: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://commonchemistry.cas.org/detail?cas_rn=9001-63-2">9001-63-2</a></li>

<li>CAS-Nummer: 12650-88-3</li></ul>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Arzneistoffangaben

</th></tr>

<tr>

</td>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Enzymklassifikation

</th></tr>

<tr>

<td><a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC, Kategorie</a>

</td>

<td colspan="2" class="" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=3.2.1.17">3.2.1.17</a>, <a href="Glycosidase" class="mw-redirect" title="Glycosidase">Glycosidase</a>

</td></tr>

<tr>

<td>Reaktionsart

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Hydrolyse β-1,4-glycosidischer Bindungen zwischen NAM und NAG

</td></tr>

<tr>

<td>Substrat

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Peptidoglycan

</td></tr>

<tr>

<td>Produkte

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Spaltprodukte

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Vorkommen

</th></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Homologie-Familie

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://hogenom.univ-lyon1.fr/query_sequence?seq=P00698">Lactalbumin/Lysozym</a>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Übergeordnetes <a href="Taxon" title="Taxon">Taxon</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a href="Schleimpilze" title="Schleimpilze">Schleimpilze</a>, <a href="Schw%C3%A4mme" title="Schwämme">Schwämme</a>, <a href="Bilateria" title="Bilateria">Bilateria</a>, Pilze, Bakterien, Phagen

</td></tr>

<tr>

<td colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122; text-align:center;"><a href="Homologie_(Genetik)#Homologie_zwischen_verdoppelten_oder_fremden_Genen" title="Homologie (Genetik)">Orthologe</a>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122; text-align:center;">Mensch

</td>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122; text-align:center;">Hausmaus

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="Entrez_Gene" title="Entrez Gene">Entrez</a>

</td>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="Ensembl" title="Ensembl">Ensembl</a>

</td>

</td>

<td><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ensembl.org/Mus_musculus/geneview?gene=ENSMUSG00000069516;db=core">ENSMUSG00000069516</a>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a>

</td>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="National_Center_for_Biotechnology_Information" title="National Center for Biotechnology Information">Refseq</a> (mRNA)

</td>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="National_Center_for_Biotechnology_Information" title="National Center for Biotechnology Information">Refseq</a> (Protein)

</td>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="Genlocus" title="Genlocus">Genlocus</a>

</td>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="PubMed" title="PubMed">PubMed</a>-Suche

</td>

</td>

</td></tr></tbody></table>

Lysozym (auch Muramidase) ist ein <a href="Enzym" title="Enzym">Enzym</a>, das β-1,4-<a href="Glycosidische_Bindung" title="Glycosidische Bindung">Glycosidische Bindungen</a> zwischen <a href="N-Acetylmuramins%C3%A4ure" title="N-Acetylmuraminsäure">N-Acetylmuraminsäure</a>- (NAM) und <a href="N-Acetylglucosamin" title="N-Acetylglucosamin">N-Acetylglucosaminresten</a> (NAG) in <a href="Peptidoglycane" title="Peptidoglycane">Peptidoglycanen</a>, aus Zuckerderivaten und Peptiden aufgebauten Makromolekülen, <a href="Hydrolyse" title="Hydrolyse">hydrolysiert</a>. Lysozyme kommen als Teil des <a href="Immunsystem#Angeborene_oder_unspezifische_Immunabwehr" title="Immunsystem">angeborenen Immunsystems</a> bei Tieren vor und können außerdem in Pflanzen, Pilzen, Bakterien und bei <a href="Bakteriophagen" title="Bakteriophagen">Bakteriophagen</a> gefunden werden. Beim Menschen können <a href="Mutation" title="Mutation">Mutationen</a> im LYZ-<a href="Gen" title="Gen">Gen</a> zu einer seltenen erblichen Form der <a href="Amyloidose" title="Amyloidose">Amyloidose</a> führen.<a href="#cite_note-Jolles_1984-1">[1]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Geschichte">Geschichte</h2></div>

Zu Lysozymen gibt es mehrere tausend wissenschaftliche Publikationen. Hier wird auf einige der ersten Veröffentlichungen und auf solche, die über den Forschungsbereich Lysozyme hinaus von Bedeutung sind, kurz eingegangen.

Die antibakterielle Eigenschaft von <a href="Eiklar" title="Eiklar">Hühnereiklar</a>, die auf Lysozym zurückzuführen ist, wurde erstmals 1909 von Laschtschenko beschrieben.<a href="#cite_note-Laschtschenko-2">[2]</a> Der Begriff „Lysozym“ wurde allerdings erst 1922 durch <a href="Alexander_Fleming" title="Alexander Fleming">Alexander Fleming</a> (1881–1955) eingeführt, der damit dem Enzym den Namen gab.<a href="#cite_note-Fleming_1922-3">[3]</a> Er beobachtete die antibakterielle Wirkung von Lysozym im Nasenschleim auf das Bakterium <a href="Micrococcus_luteus" title="Micrococcus luteus">Micrococcus lysodeikticus</a> und konnte diese Wirkung auch bei weiteren humanen Sekreten und <a href="Gewebe_(Biologie)" title="Gewebe (Biologie)">Geweben</a> feststellen.<a href="#cite_note-Fleming_1922-3">[3]</a>

Das Lysozym aus Hühnereiklar war das erste vollständig sequenzierte Enzym, das alle <a href="Aminos%C3%A4uren#Kanonische_Aminosäuren" title="Aminosäuren">kanonischen Aminosäurereste</a> enthielt.<a href="#cite_note-Canfield1963-4">[4]</a> Die mit <a href="Kristallstrukturanalyse" title="Kristallstrukturanalyse">Röntgenstrukturanalyse</a> bestimmte dreidimensionale Struktur von Lysozym aus Hühnereiklar (HEWL) wurde 1965 von <a href="David_C._Phillips" title="David C. Phillips">David Chilton Phillips</a> (1924–1999) erstmals beschrieben.<a href="#cite_note-Blake_1965-5">[5]</a><a href="#cite_note-6">[6]</a> Es war die zweite Struktur eines Proteins sowie die erste eines Enzyms, die durch Röntgenstreuung bestimmt werden konnte. Lysozym war auch das erste Enzym, anhand dessen Struktur<a href="#cite_note-Blake_1967a-7">[7]</a><a href="#cite_note-Blake_1967b-8">[8]</a> ein für das Enzym spezifischer und detaillierter Katalysemechanismus vorgeschlagen wurde.<a href="#cite_note-Phillips_1967-9">[9]</a>

Diese Arbeit lieferte eine Erklärung, wie Enzyme durch ihre Struktur die Aktivierungsenergie einer chemischen Reaktion absenken. Der von Phillips vorgeschlagene Mechanismus wurde lange Zeit durch experimentelle Befunde gestützt und wurde erst 2001 auf Grund neuer Erkenntnisse überarbeitet.<a href="#cite_note-Vocadlo_2001-10">[10]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Klassifizierung">Klassifizierung</h2></div>

Die Zuordnung der Lysozyme zu den verschiedenen Typen erfolgt anhand ihrer Aminosäuresequenz sowie aufgrund ihrer biochemischen und enzymatischen Eigenschaften.

In der Klassifikation nach Henrissat<a href="#cite_note-Henrissat_1991-11">[11]</a><a href="#cite_note-Henrissat_1993-12">[12]</a><a href="#cite_note-Davies_1995-13">[13]</a><a href="#cite_note-Henrissat_1996-14">[14]</a><a href="#cite_note-Henrissat_1997-15">[15]</a> gehören Lysozyme zu den der <a href="Glycosidasen" title="Glycosidasen">Glycosidase</a> Familien 22 bis 25 und lytische Transglycosidasen zu den Glycosidase-Familien 23, 102, 103 und 104.

Neben Lysozymen und lytischen Transglycosidasen gibt es weitere Peptidoglycan abbauende Enzyme, wie N-Acetyl-β-D-glucosaminidasen, N-Acetylmuramyl-L-alaninamidasen und verschiedene Endopeptidasen.<a href="#cite_note-Callewaert_2011-16">[16]</a>

Bei Tieren wurden drei sich voneinander unterscheidende Haupttypen von Lysozymen identifiziert, die gewöhnlich als c-Typ (chicken- oder conventional-type), g-Typ (goose-type) und als i-Typ (invertebrate-type) bezeichnet werden.<a href="#cite_note-Callewaert_2010-17">[17]</a> Daneben gibt es noch Lysozyme, die sich keinem der zuvor genannten Typen zuordnen lassen, wie beispielsweise die von <a href="Dictyostelium_discoideum" title="Dictyostelium discoideum">Dictyostelium discoideum</a> (<a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/Q8T1G4">Q8T1G4</a>)<a href="#cite_note-Müller_2005-18">[18]</a>

oder des <a href="Schw%C3%A4mme" title="Schwämme">Schwamms</a> Suberites domuncula (<a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/Q50JA0">Q50JA0</a>).<a href="#cite_note-Thakur_2005-19">[19]</a> Virale Lysozyme werde in v-Typ, λ-Typ, g-Typ und CH-Typ eingeteilt.<a href="#cite_note-Fastrez_1996-20">[20]</a> Einige virale Enzyme werden aus historischen Gründen noch als Lysozyme bezeichnet, obwohl diese keine β-1,4-N-Acetylmuramidasen sind.

Die bei Pflanzen entdeckten Lysozyme haben alle eine <a href="Chitinase" class="mw-redirect" title="Chitinase">Chitinase</a>-Aktivität, aber nicht alle Chitinasen können Peptidoglycane hydrolysieren. Sie werden in h-Typ und g-Typ Chitinasen/Lysozyme eingeteilt. Bei vielen pflanzlichen Chitinasen wurde die Lysozym-Aktivität noch nicht untersucht und einige können aufgrund fehlender Sequenzinformationen nicht zugeordnet werden.<a href="#cite_note-Beintema_1996-21">[21]</a>

Lysozyme bei Bakterien werden funktionell in β-1,4-N-Acetylmuramidasen und in β-1,4-N,6-O-Diacetylmuramidasen unterschieden.<a href="#cite_note-Höltje_1996a-22">[22]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Vorkommen">Vorkommen</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Lysozyme_bei_Tieren">Lysozyme bei Tieren</h3></div>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="c-Typ_Lysozyme">c-Typ Lysozyme</h4></div>

Der Mensch (<a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P61626">P61626</a>, <a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1LZS">1LZS</a>), <a href="S%C3%A4ugetiere" title="Säugetiere">Säugetiere</a>, <a href="V%C3%B6gel" title="Vögel">Vögel</a> (z. B. <a href="Huhn" class="mw-redirect" title="Huhn">Huhn</a>: <a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P00698">P00698</a>, <a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1LZC">1LZC</a>), <a href="Reptilien" title="Reptilien">Reptilien</a>, <a href="Amphibien" title="Amphibien">Amphibien</a> und <a href="Fische" title="Fische">Fische</a> produzieren Lysozyme vom c-Typ oder haben zumindest entsprechende <a href="Gen" title="Gen">Gene</a> in ihrem <a href="Genom" title="Genom">Genom</a>. Zu Reptilien und Amphibien liegen bisher aber kaum Informationen vor. Unter den bis 2009 vollständig sequenzierten <a href="Wirbellose" title="Wirbellose">Wirbellosen</a> konnten nur bei einem <a href="Lanzettfischchen" title="Lanzettfischchen">Lanzettfischchen</a> (Branchiostoma belcheri tsingtauense) sowie bei <a href="Gliederf%C3%BC%C3%9Fer" title="Gliederfüßer">Gliederfüßern</a> c-Typ Lysozym kodierende Gene identifiziert werden. Bei <a href="Schmetterlinge" title="Schmetterlinge">Schmetterlingen</a>, <a href="Zweifl%C3%BCgler" title="Zweiflügler">Zweiflüglern</a>, <a href="Termiten" title="Termiten">Termiten</a> und <a href="Schnabelkerfe" title="Schnabelkerfe">Schnabelkerfen</a> aus der <a href="Klasse_(Biologie)" title="Klasse (Biologie)">Klasse</a> der <a href="Insekten" title="Insekten">Insekten</a> sowie bei <a href="Spinnentiere" title="Spinnentiere">Spinnentieren</a> und <a href="Krebstiere" title="Krebstiere">Krebstieren</a> wurden c-Typ Lysozyme gefunden und in allen bisher vollständig sequenzierten Insektengenomen konnte zumindest ein Gen gefunden werden, das homolog zu c-Typ Lysozymen ist.<a href="#cite_note-Callewaert_2010-17">[17]</a> Eine Untergruppe bilden die Calcium-Ionen-bindenden Lysozyme, zu denen beispielsweise das Lysozym aus <a href="Stutenmilch" title="Stutenmilch">Stutenmilch</a> (<a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P11376">P11376</a>, <a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/2EQL">2EQL</a>) gehört. Diese Untergruppe ist vor allem bei der Diskussion um die evolutionäre Entstehung von <a href="Lactalbumin" title="Lactalbumin">α-Lactalbuminen</a> von Interesse.<a href="#cite_note-McKenzie_1996-23">[23]</a> Bei einer Suche nach c-Typ Lyszym-ähnlichen Genen im humanen Genom können neun Gene gefunden werden, von denen eins für Lysozym C und eins für α-Lactalbumin kodiert. Vier andere werden überwiegend im Hoden exprimiert und scheinen bei der Fortpflanzung eine Rolle zu spielen. Für zwei dieser Gene konnte dies bei Mäusen gezeigt werden. Die anderen vier Gene wurden noch nicht charakterisiert.<a href="#cite_note-Irwin_2011-24">[24]</a> Auch bei anderen Säugetieren können mehrere c-Typ Lyszym-ähnlichen Gene gefunden werden. Für die unterschiedlichen humanen Gene konnten mögliche <a href="Orthologe_Gene" class="mw-redirect" title="Orthologe Gene">orthologe Gene</a> in den meisten Säugetiergenomen gefunden werden.<a href="#cite_note-Irwin_2011-24">[24]</a>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="g-Typ_Lysozyme">g-Typ Lysozyme</h4></div>

Lysozyme vom g-Typ verdanken ihren Namen der erstmaligen Entdeckung im Eiklar der <a href="Emder_Gans" title="Emder Gans">Emder Gans</a>. Seitdem wurde es für mehrere Vogelarten wie Huhn, <a href="Schwarzschwan" title="Schwarzschwan">Schwarzschwan</a>, <a href="Afrikanischer_Strau%C3%9F" title="Afrikanischer Strauß">afrikanischer Strauß</a>, <a href="Nandus" title="Nandus">Nandu</a> und <a href="Kasuare" title="Kasuare">Kasuar</a> charakterisiert (Struktur eines g-Typ Lysozyms einer <a href="Graugans" title="Graugans">Graugans</a>: <a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P00718">P00718</a>, <a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/154L">154L</a>). Bei <a href="H%C3%BChnerv%C3%B6gel" title="Hühnervögel">Hühnervögeln</a> dominiert das c-Typ Lysozym im Eiklar. Bei <a href="G%C3%A4nsev%C3%B6gel" title="Gänsevögel">Gänsevögeln</a> können abhängig von der Art im Eiklar c-Typ, g-Typ oder beide Typen von Lysozym vorkommen. Erst 2001 wurde gezeigt, dass g-Typ Lysozyme außerhalb der Klasse der Vögel vorkommen. Bei einer Datenbanksuche<a href="#cite_note-25">[25]</a> konnten homologe Proteine beim Menschen, Säugetieren, Fischen (z. B. <a href="Kabeljau" class="mw-redirect" title="Kabeljau">Kabeljau</a>: <a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/B9TU22">B9TU22</a>, <a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/3gxr">3gxr</a>) und Amphibien gefunden werden. Auch bei Wirbellosen, wie <a href="Jakobsmuschel" title="Jakobsmuschel">Jakobsmuschel</a>, <a href="Austern" title="Austern">Auster</a> und einigen <a href="Manteltiere" title="Manteltiere">Manteltieren</a> wurden funktionelle Proteine gefunden.

In den Genomen von <a href="Anopheles_gambiae" title="Anopheles gambiae">Anopheles gambiae</a>, <a href="Apis_mellifera" class="mw-redirect" title="Apis mellifera">Apis mellifera</a>, <a href="Drosophila_melanogaster" title="Drosophila melanogaster">Drosophila melanogaster</a>, Drosophila pseudoobscura, Caenorhabditis briggsae und <a href="Caenorhabditis_elegans" title="Caenorhabditis elegans">Caenorhabditis elegans</a> existieren keine g-Typ Lysozyme.<a href="#cite_note-Callewaert_2010-17">[17]</a> Eins der beiden zu g-Typ Lysozym homologen Proteine des Menschen wird in der Niere exprimiert. Das andere wird in der Tränendrüse und in geringen Maß im Hoden exprimiert und ist aktiv.<a href="#cite_note-Huang_2011-26">[26]</a>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="i-Typ_Lysozyme">i-Typ Lysozyme</h4></div>

Bisher konnten i-Typ Lysozyme in den <a href="Stamm_(Systematik)" class="mw-redirect" title="Stamm (Systematik)">Stämmen</a> <a href="Weichtiere" title="Weichtiere">Weichtiere</a> (z. B. bei einer <a href="Venusmuscheln" title="Venusmuscheln">Venusmuschel</a>: <a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/Q8IU26">Q8IU26</a>, <a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/2DQA">2DQA</a>), <a href="Ringelw%C3%BCrmer" title="Ringelwürmer">Ringelwürmer</a>, <a href="Stachelh%C3%A4uter" title="Stachelhäuter">Stachelhäuter</a>, <a href="Fadenw%C3%BCrmer" title="Fadenwürmer">Fadenwürmer</a> und Gliederfüßer gefunden werden. In allen verfügbaren Genomen von Wirbeltieren fehlen sie.<a href="#cite_note-Callewaert_2010-17">[17]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Virale_Lysozyme">Virale Lysozyme</h3></div>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="v-Typ_Lysozyme">v-Typ Lysozyme</h4></div>

Bis 1996 wurden 13 <a href="Bakteriophage" class="mw-redirect" title="Bakteriophage">Bakteriophagen</a> mit Lysozymen vom v-Typ beschrieben. Sieben der Bakteriophagen infizierten <a href="Gram-F%C3%A4rbung" title="Gram-Färbung">gramnegative</a> Bakterien, die sechs anderen grampositive Bakterien. Im <a href="Escherichia-Virus_T4" class="mw-redirect" title="Escherichia-Virus T4">T4-Phagen</a> sind beispielsweise drei Lysozyme codiert, von denen das Produkt des Gens e, das am besten untersuchte Phagen-Lysozym ist (<a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P00720">P00720</a>, <a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/148L">148L</a>). Das etwa 18 k<a href="Atomare_Masseneinheit" title="Atomare Masseneinheit">Da</a> große Lysozym zerstört die Zellwand von <a href="Escherichia_coli" title="Escherichia coli">Escherichia coli</a> am Ende des <a href="Escherichia-Virus_T4#Infektionszyklus" class="mw-redirect" title="Escherichia-Virus T4">Infektionszyklus</a>, nachdem die innere Membran durch ein anderes Phagenprotein modifiziert wurde. Das Lysozym hydrolysiert die glycosidische Bindung hinter N-Acetylmuraminsäureresten, die mit einer Peptid-Seitenkette modifiziert sind. Die N-Acetamido-Gruppe ist für die Aktivität des Lysozyms ebenfalls erforderlich.<a href="#cite_note-Fastrez_1996-20">[20]</a> Eine Struktur von T4-Lysozym mit Substrat wurde von R. Kuroki veröffentlicht.<a href="#cite_note-Kuroki_1993-27">[27]</a>

Ein Überblick über die Studien mit T4-Lysozym wird im Review von W. A. Baase u. a.<a href="#cite_note-Baase_2010-28">[28]</a> gegeben. Die zahlreichen Studien an T4-Lysozym geben Einblicke in Faltung und Stabilität von Proteinen im Allgemeinen und T4-Lysozym im Speziellen.<a href="#cite_note-Baase_2010-28">[28]</a>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="λ-Typ_Lysozyme">λ-Typ Lysozyme</h4></div>

Die λ-Typ Lysozyme sind nach dem Lysozym des <a href="Bakteriophage_Lambda" class="mw-redirect" title="Bakteriophage Lambda">λ-Phagen</a> benannt (<a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P03706">P03706</a>, <a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/3D3D">3D3D</a>). Das Lysozym des λ-Phagen ist keine <a href="Hydrolase" class="mw-redirect" title="Hydrolase">Hydrolase</a>, sondern eine <a href="Lyasen" title="Lyasen">lytische Transglycosidase</a>.<a href="#cite_note-Höltje_1996b-29">[29]</a>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="g-Typ_Lysozyme_2">g-Typ Lysozyme</h4></div>

Virale g-Typ Lysozyme, wie beispielsweise das des <a href="Tectiviridae" title="Tectiviridae">Enterobacteria Phagen PRD1</a> (<a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P13559">P13559</a>) sind in ihrer Sequenz teilweise ähnlich den tierischen g-Typ Lysozymen.<a href="#cite_note-Fastrez_1996-20">[20]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Lysozyme_bei_Pflanzen">Lysozyme bei Pflanzen</h3></div>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="h-Typ_Chitinasen/Lysozyme">h-Typ Chitinasen/Lysozyme</h4></div>

Die Bezeichnung dieses Typs geht auf zwei als Hevamine bezeichnete Enzyme zurück (<a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P23472">P23472</a>, <a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1HVQ">1HVQ</a>), die in speziellen Vakuolen des <a href="Kautschukbaum" title="Kautschukbaum">Kautschukbaums</a> Hevea brasiliensis und im <a href="Naturkautschuk" title="Naturkautschuk">Naturkautschuk</a> vorkommen und bereits 1976 isoliert wurden. Für diese Enzyme wurde 1983 eine Lysozymaktivität und 1990 eine Chitinaseaktivität nachgewiesen. Homologe Chitinasen wurden inzwischen bei z. B. bei <a href="Acker-Schmalwand" title="Acker-Schmalwand">Acker-Schmalwand</a> Arabidopsis thaliana, <a href="Gurke" title="Gurke">Gurke</a>, <a href="Tabak_(Gattung)" title="Tabak (Gattung)">Tabak</a>, sowie bei dem <a href="Backhefe" title="Backhefe">Hefepilz</a> Saccharomyces cerevisiae und anderen Pilzen im Genom nachgewiesen. Für die Chitinase aus der Gurke konnte jedoch keine Lysozymaktivität festgestellt werden.<a href="#cite_note-Beintema_1996-21">[21]</a> Die h-Typ Chitinasen werden anhand der Sequenz in Klasse III und Klasse V Chitinasen unterschieden. In der Klassifikation nach Henrissat gehören h-Typ Chitinasen zur Glycosidase-Familie 18 (GH18), die weit verbreitet bei <a href="Archaeen" title="Archaeen">Archaeen</a>, Prokaryoten und Eukaryoten vorkommt.<a href="#cite_note-Funkhouser_2007-30">[30]</a>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="b-Typ_Chitinasen/Lysozyme">b-Typ Chitinasen/Lysozyme</h4></div>

Diese Chitinasen weisen in ihrer Aminosäuresequenz keine Ähnlichkeiten zu h-Typ Chitinasen auf. Sie können anhand ihrer Aminosäuresequenz in drei Klassen eingeteilt werden (I, II und IV). Die Bezeichnung geht auf eine Klasse I Chitinase aus <a href="Gerste" title="Gerste">Gerste</a> (englisch barley) zurück (<a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P23951">P23951</a>, <a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/2BAA">2BAA</a>). Für diese und einige andere Klasse I Chitinasen wurde eine Lysozymaktivität nachgewiesen. Die spezifische Lysozymaktivität ist jedoch deutlich geringer als bei aktiven h-Typ Chitinasen oder HEWL. Bei anderen Klasse I und Klasse II Chitinasen war die spezifische Lysozymaktivität etwa vier Größenordnungen geringer als bei HEWL oder konnte nicht festgestellt werden. Zur Lysozymaktivität von Klasse IV Chitinasen wurden noch keine Daten veröffentlicht.<a href="#cite_note-Beintema_1996-21">[21]</a> Das „Lysozym“ aus <a href="Papaya" title="Papaya">Papaya</a> (<a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/3CQL">3CQL</a>) hat spezifische Lysozymaktivität von 35 % im Vergleich zu HEWL.<a href="#cite_note-Beintema_1996-21">[21]</a> In der Klassifikation nach Henrissat gehören b-Typ Chitinasen zur Glycosidase-Familie 19 (GH19), die außer bei Pflanzen nur bei <a href="Actinobacteria" title="Actinobacteria">Actinobacteria</a>, <a href="Gr%C3%BCne_Nichtschwefelbakterien" title="Grüne Nichtschwefelbakterien">grünen Nichtschwefelbakterien</a>, <a href="Purpurbakterien" title="Purpurbakterien">Purpurbakterien</a>, einigen Gliederfüßern und Fadenwürmern zu finden ist.<a href="#cite_note-Prakash_2010-31">[31]</a>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Weitere_Chitinasen/Lysozyme_aus_Pflanzen">Weitere Chitinasen/Lysozyme aus Pflanzen</h4></div>

Für das Lysozym des Amate-<a href="Feigen" title="Feigen">Feigenbaums</a> Ficus glabrata (spezifische Lysozymaktivität 85 % im Vergleich zu HEWL) liegt zwar eine detaillierte Beschreibung der enzymatischen Eigenschaften vor, aufgrund der fehlenden Aminosäuresequenz ist eine Zuordnung jedoch noch nicht möglich.<a href="#cite_note-Beintema_1996-21">[21]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="CH-Typ_Lysozyme">CH-Typ Lysozyme</h3></div>

Das Lysozym des Pilzes Chalaropsis sp. (<a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P00721">P00721</a>) ist eine β-1,4-N,6-O-Diacetylmuramidase, die auch O-acetyliertes Peptidoglycan hydrolysieren kann. Verwandte Lysozyme wurden bei einigen <a href="Streptomyces" title="Streptomyces">Streptomyces</a>-Arten (<a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P25310">P25310</a>, <a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1JFX">1JFX</a>), bei Lactobacillus acidophilus und bei Clostridium acetobutylicum (<a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P34020">P34020</a>) und mehreren Bakteriophagen (z. B. Lactobacillus-Phage MV1),<a href="#cite_note-32">[32]</a> <a href="Siphoviren" title="Siphoviren">Siphoviren</a>,<a href="#cite_note-33">[33]</a> (<a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P33486">P33486</a>) und <a href="Podoviren#Systematik" title="Podoviren">Streptococcus-Phage Cp-1</a>, <a href="Podoviren" title="Podoviren">Podoviren</a>, (<a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P15057">P15057</a>) gefunden.<a href="#cite_note-Fastrez_1996-20">[20]</a><a href="#cite_note-Höltje_1996a-22">[22]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Biologische_Bedeutung">Biologische Bedeutung</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Funktion_der_Lysozyme_bei_Tieren_und_Menschen">Funktion der Lysozyme bei Tieren und Menschen</h3></div>

Bei Säugetieren wie dem Menschen kommt Lysozym in vielen Sekreten, wie <a href="Tr%C3%A4nenfl%C3%BCssigkeit" class="mw-redirect" title="Tränenflüssigkeit">Tränenflüssigkeit</a>, <a href="Speichel" title="Speichel">Speichel</a>, den <a href="Nasenschleim" class="mw-redirect" title="Nasenschleim">Sekreten des Atemtrakts</a>, im <a href="Blutserum" title="Blutserum">Blutserum</a>, in der <a href="Liquor_cerebrospinalis" title="Liquor cerebrospinalis">Zerebrospinalflüssigkeit</a>, im <a href="Fruchtwasser" title="Fruchtwasser">Fruchtwasser</a>, im <a href="Cervix_uteri" class="mw-redirect" title="Cervix uteri">Zervixschleim</a> und in der <a href="Milch" title="Milch">Milch</a> vor. Es wird in den Geweben des <a href="Atemtrakt" title="Atemtrakt">Atemtrakts</a>, in den <a href="Nieren" class="mw-redirect" title="Nieren">Nieren</a> und in der <a href="Darmschleimhaut" title="Darmschleimhaut">Darmschleimhaut</a> sowie von <a href="Neutrophiler_Granulozyt" title="Neutrophiler Granulozyt">neutrophilen Granulozyten</a> und <a href="Makrophage" title="Makrophage">Makrophagen</a> produziert.<a href="#cite_note-Callewaert_2010-17">[17]</a><a href="#cite_note-McKenzie_1991-34">[34]</a>

Unter physiologischen Bedingungen sind etwa 80 % des Lysozyms im Blutplasma auf den Abbau von neutrophilen Granulozyten zurückzuführen.<a href="#cite_note-van_de_Merwe_1980-35">[35]</a> <a href="Monozyt" title="Monozyt">Monozyten</a> und Makrophagen können Lysozym aktiv <a href="Sekretion" title="Sekretion">sezernieren</a>. Lysozym ist ein Bestandteil des <a href="Immunsystem#Angeborene_oder_unspezifische_Immunabwehr" title="Immunsystem">angeborenen Immunsystems</a> und dient der Abwehr von Bakterien. Die Peptidoglycanzellwand grampositiver Bakterien kann durch Lysozym direkt angegriffen werden. Bei gramnegativen Bakterien kann die äußere Membran durch weitere Komponenten des angeborenen Immunsystems, wie <a href="Lactoferrin" title="Lactoferrin">Lactoferrin</a>, <a href="Defensin" class="mw-redirect" title="Defensin">Defensine</a> und <a href="Cathelicidin" class="mw-redirect" title="Cathelicidin">Cathelicidine</a> durchlässig gemacht werden, so dass diese auch durch Lysozym angegriffen werden können.

Neben der direkten antibakteriellen Wirkung führt die Freisetzung von Peptidoglycanfragmenten zu einer Modulation des Immunsystems über Peptidoglycan-erkennende-Rezeptoren. Über die Funktion von g-Typ-Lysozymen bei Säugetieren liegen bisher keine experimentellen Studien vor.<a href="#cite_note-Callewaert_2010-17">[17]</a>

Lysozyme bei Vögeln werden überwiegend in den Eiern gefunden. Für Hühner konnte zwar die Expression verschiedener Lysozyme in Darmepithelzellen nachgewiesen werden, so dass eine Schutzwirkung gegen pathogene Bakterien im Darm vermutet werden kann. Ein direkter Nachweis dieser Funktion liegt jedoch noch nicht vor.<a href="#cite_note-Callewaert_2010-17">[17]</a>

Bei Fischen konnte Lysozym-Aktivität in der Kopfniere, dem Schlüsselorgan des Fischimmunsystems, der <a href="Milz" title="Milz">Milz</a>, den <a href="Kiemen" class="mw-redirect" title="Kiemen">Kiemen</a>, im Blut, der Haut, dem Verdauungstrakt und in Fischeiern nachgewiesen werden. Für mehrere c- und g-Typ-Lysozyme konnte eine antibakterielle Wirkung gegen grampositive und gramnegative Bakterien gezeigt werden. Vor allem die hohe Expression von g-Typ-Lysozymen in der Haut, den Kiemen und dem Darmepithel sprechen für eine Abwehrfunktion.<a href="#cite_note-Callewaert_2010-17">[17]</a>

Lysozym konnte zwar aus dem Eiklar von Reptilieneiern isoliert werden. Darüber hinaus liegen aber keine Informationen über Vorkommen und Funktion vor.<a href="#cite_note-Callewaert_2010-17">[17]</a>

Insekten haben eine effektive induzierbare Immunabwehr. Sind sie Bakterien ausgesetzt, produzieren sie in der <a href="H%C3%A4molymphe" title="Hämolymphe">Hämolymphe</a> eine Reihe antibakterieller Peptide und Proteine, zu denen auch Lysozyme gehören.<a href="#cite_note-Callewaert_2010-17">[17]</a>

Einige Tiere verwenden Lysozyme als Verdauungsenzyme, um Bakterien als Nahrungsquelle zu nutzen. Diese Lysozymarten zeigen zum Teil eine erhöhte Resistenz gegenüber Proteasen und ein pH-Optimum im sauren Bereich.

Die Struktur und Eigenschaften des im Kuhmagen produzierten Lysozyms wurde von Nonaka u. a. untersucht.<a href="#cite_note-Nonaka_2009-36">[36]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Funktion_der_Lysozyme_bei_Pflanzen">Funktion der Lysozyme bei Pflanzen</h3></div>

Da bisher alle pflanzlichen Lysozyme auch eine Chitinase-Aktivität aufweisen, diese ein breiteres pH-Optimum aufweist und die Lysozym-Aktivität zum Teil deutlich geringer ist oder ganz fehlt, sind diese Proteine möglicherweise zur Abwehr von Pilzen gedacht.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Funktion_der_Lysozyme_bei_Bakteriophagen">Funktion der Lysozyme bei Bakteriophagen</h3></div>

Für die Infektion von Bakterien verfügen Bakteriophagen über eine Vielzahl von Methoden; in einigen Fällen sind daran auch Lysozyme beteiligt, die durch einen lokal begrenzen Abbau des Peptidoglycans eine Infektion ermöglichen. Mit einem großen Überschuss an Phagenpartikeln konnte in diesen Fällen auch eine „Lyse von außen“ beobachtet werden.

Für die Freisetzung von Phagenpartikeln am Ende eines Infektionszyklus sind zwei Strategien bekannt. Eine ohne Lysozyme, bei denen durch ein <a href="Porine" title="Porine">Porin</a> Löcher in der Bakterienmembran gebildet werden, über die die Phagenpartikel austreten können. Dies ist beispielsweise bei den E. coli Phagen <a href="Escherichia-Virus_MS2" class="mw-redirect" title="Escherichia-Virus MS2">MS2</a> und <a href="Escherichia-Virus_PhiX174" class="mw-redirect" title="Escherichia-Virus PhiX174">фX174</a> der Fall.

Bei der zweiten Strategie, die bei größeren Phagen wie beispielsweise <a href="Escherichia-Virus_T4" class="mw-redirect" title="Escherichia-Virus T4">T4</a>-, <a href="Escherichia-Virus_T7" class="mw-redirect" title="Escherichia-Virus T7">T7</a>- oder <a href="Escherichia-Virus_Lambda" title="Escherichia-Virus Lambda">λ-Phagen</a> zum Einsatz kommt, werden neben dem Porin zusätzlich Lysozyme und/oder Amidasen produziert, die entweder die Polysaccharide oder die quervernetzenden Peptide im Peptidoglycan hydrolysieren. Die Endolysine können im Cytoplasma gelöst vorliegen, wie beim T4- oder λ-Phagen.

Es gibt auch Phagen, wie den Enterobakteria-Phagen P1, bei denen das Endolysin (<a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/Q37875">Q37875</a>) über das <a href="Sec-System" title="Sec-System">Sec-System</a> des Wirts in das <a href="Periplasmatischer_Raum" title="Periplasmatischer Raum">Periplasma</a> transportiert wird und in inaktivierter Form (<a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1XJU">1XJU</a>) an die Membran gebunden vorliegt. Eine Depolarisation der Membran durch ein Holin führt zu einer Aktivierung des Endolysins (<a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1XJT">1XJT</a>) und zur <a href="Zelllyse" class="mw-redirect" title="Zelllyse">Zelllyse</a>.<a href="#cite_note-Xu_2005-37">[37]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Funktion_der_Lysozyme_bei_Bakterien">Funktion der Lysozyme bei Bakterien</h3></div>

Für Wachstum und Teilung von Bakterienzellen sind nicht nur Enzyme erforderlich, die das Peptidoglycan aufbauen, sondern auch welche, die dieses lokal wieder abbauen können. Diese müssen gut kontrollierbar und in ihrer Aktivität regulierbar sein. Aufgrund ihrer potentiellen Gefährlichkeit für die bakterielle Zelle werden sie als Autolysine bezeichnet. Dazu gehören auch einige bakterielle Lysozyme, beispielsweise das Streptomyces-Lysozym.<a href="#cite_note-Rau_2001-38">[38]</a>

Arbeiten an der lytischen Transglycosylase „Slt35“ (<a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P41052">P41052</a>, <a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1d0k">1d0k</a>) von E. coli<a href="#cite_note-Asselt_2000-39">[39]</a> und den N-Acetylglucosaminidasen von Enterococcus hirae (<a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P39046">P39046</a>) und Listeria monocytogenes (<a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/Q8Y842">Q8Y842</a>, <a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/3fi7">3fi7</a>)<a href="#cite_note-Bublitz_2009-40">[40]</a>, die strukturell Lysozymen ähneln geben einen Einblick in die Regulation und Funktion bakterieller Peptidoglycan-Hydrolasen. Einen Überblick gibt der Review von S. Layec.<a href="#cite_note-Layec_2008-41">[41]</a> Lytische Transglycosylasen scheinen eine bedeutende Gruppe bakterieller Autolysine zu sein. Sie kommen ubiquitär in <a href="Eubakterien" class="mw-redirect" title="Eubakterien">Eubakterien</a>, mit Ausnahme der <a href="Mykoplasmen" title="Mykoplasmen">Mykoplasmen</a>, vor. Anhand von Sequenz und Konsensusmotiven werden vier Familien unterschieden, die für unterschiedliche Funktionen benötigt werden.

Soweit bekannt ist, haben bakterielle lytische Transglycosylasen eine exo-Aktivität, d. h., sie spalten Disaccharidanhydromuropeptide von <a href="Reduzierende_Zucker" title="Reduzierende Zucker">reduzierenden oder nichtreduzierenden Enden</a> des Peptidoglycans ab.

Sie sind am Zellwachstum und an der Zellteilung beteiligt. Sie ermöglichen den Einbau von Proteinkomplexen wie <a href="Flagellum#Die_Flagellen_der_Prokaryoten" title="Flagellum">Flagellen</a> und <a href="Pilus" title="Pilus">Pili</a>, die in die Peptidoglycanzellwand integriert werden.<a href="#cite_note-Scheurwater_2008-42">[42]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Funktion_der_Lysozyme_bei_Pilzen">Funktion der Lysozyme bei Pilzen</h3></div>

Da das Lysozym des Pilzes Chalaropsis sp. als extrazelluläres bakteriolytisches Enzym produziert wird,<a href="#cite_note-Jolles_1984-1">[1]</a> ist eine Wirkung als <a href="Bakteriocin" class="mw-redirect" title="Bakteriocin">Bakteriocin</a> wahrscheinlich.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Aktivitätsbestimmung">Aktivitätsbestimmung</h2></div>

Das natürliche Substrat von Lysozymen ist ein unlösliches Peptidoglycanpolymer mit einer hohen <a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">molaren Masse</a>, das meist die Zellwand von Bakterien verstärkt, damit diese dem hohen <a href="Turgor" title="Turgor">Zellinnendruck</a> widerstehen. Zur Messung der Lysozymaktivität wird häufig dieses große Biopolymer eingesetzt. Dazu werden beispielsweise getrocknete und <a href="Ultraviolettstrahlung" title="Ultraviolettstrahlung">UV</a>-inaktivierte Zellen von <a href="Micrococcus_luteus" title="Micrococcus luteus">Micrococcus luteus</a> eingesetzt. Aufgrund der Unlöslichkeit und Komplexität des Substrats können die Reaktionskinetiken nicht als <a href="Michaelis-Menten-Theorie" title="Michaelis-Menten-Theorie">Michaelis-Menten Kinetik</a> beschrieben werden.

Für spezifische Messungen der Lysozymaktivität müssen entweder spezielle Substrate eingesetzt oder die Produkte untersucht werden. Um Probleme mit der Unlöslichkeit und Heterogenität des Substrats bei Zellen oder Zellwandpräparationen zu umgehen, werden auch lösliche Oligosaccharide und Muropeptide eingesetzt.<a href="#cite_note-Höltje_1996c-43">[43]</a>

Gewöhnlich wird eine der folgenden drei unspezifische Methoden eingesetzt.<a href="#cite_note-Höltje_1996c-43">[43]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Trübungsmessung_(Lichtstreuung)">Trübungsmessung (Lichtstreuung)</h3></div>

Die Abnahme der <a href="Extinktion_(Optik)" title="Extinktion (Optik)">optischen Dichte</a> einer trüben <a href="Suspension_(Chemie)" title="Suspension (Chemie)">Zellsuspension</a> wird <a href="Photometrie" title="Photometrie">photometrisch</a> bei 650, 520 oder 450 nm verfolgt.<a href="#cite_note-Höltje_1996c-43">[43]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Viskositätsmessung">Viskositätsmessung</h3></div>

Die Zunahme der <a href="Viskosit%C3%A4t" title="Viskosität">Viskosität</a> infolge der <a href="Depolymerisation" title="Depolymerisation">Depolymerisation</a> der unlöslichen Peptidoglycane in lösliche Glycopeptide wird verfolgt.<a href="#cite_note-Höltje_1996c-43">[43]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Lysoplate_Assay">Lysoplate Assay</h3></div>

Abgetötete Bakterienzellen werden zu einer einprozentigen <a href="Agar" title="Agar">Agarlösung</a> gegeben und diese in <a href="Petrischale" title="Petrischale">Petrischalen</a> ausplattiert. Nach dem Erstarren der Agarlösung werden Vertiefungen in den Agar gedrückt und in diese die Enzymproben gegeben. Infolge der Enzymwirkung bilden sich um die Vertiefung transparente Zonen in dem zuvor trüben Agar. Der Durchmesser dieser Zonen wird bestimmt.<a href="#cite_note-Höltje_1996c-43">[43]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Weitere_Methoden">Weitere Methoden</h3></div>

Analog zu den Trübungsmessungen gibt es Messungen mit radioaktiven oder farbmarkierten Substraten.<a href="#cite_note-Höltje_1996c-43">[43]</a> Diese sind auch unspezifisch.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Resistenzmechanismen">Resistenzmechanismen</h2></div>

N-Deacetylierung und O-Acetylierung sind häufige Modifizierungen von Peptidoglycan bei pathogenen Bakterien, die zumindest bei <a href="Listeria_monocytogenes" title="Listeria monocytogenes">Listeria monocytogenes</a> und <a href="Staphylococcus_aureus" title="Staphylococcus aureus">Staphylococcus aureus</a> zur Lysozymresistenz beitragen. Eine weitere Strategie ist die Produktion von Lysozym-Inhibitoren, wie im Periplasma von E. coli (<a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P0AD59">P0AD59</a>, <a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1GPQ">1GPQ</a>) oder an die äußere Membran gebunden wie bei <a href="Pseudomonas_aeruginosa" title="Pseudomonas aeruginosa">Pseudomonas aeruginosa</a> (<a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/Q9I574">Q9I574</a>, <a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/3F6Z">3F6Z</a>).<a href="#cite_note-Callewaert_2010-17">[17]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Inhibitoren">Inhibitoren</h2></div>

<a href="Imidazol" title="Imidazol">Imidazol</a>, <a href="Indol" title="Indol">Indole</a>, <a href="N-Acetylglucosamin" title="N-Acetylglucosamin">NAG</a>, (NAG)2, (NAG)3

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Eigenschaften">Eigenschaften</h2></div>

Tierische Lysozyme sind <a href="Globul%C3%A4re_Proteine" title="Globuläre Proteine">globuläre Proteine</a>, die durch eine große Substratbindungsspalte in zwei <a href="Proteindom%C3%A4ne" title="Proteindomäne">Domänen</a> geteilt sind, eine größere <a href="%CE%91-Helix" title="Α-Helix">α-helikale</a> Domäne, in der sich <a href="N-Terminus" title="N-Terminus">Amino-</a> und <a href="C-Terminus" title="C-Terminus">Carboxyterminus</a> des Proteins befinden, und eine kleinere <a href="%CE%92-Faltblatt" title="Β-Faltblatt">β-Faltblatt</a>-Domäne. Diese Art gemischter α+β-Faltung wird als Lysozym-ähnliche Faltung bezeichnet.<a href="#cite_note-44">[44]</a> In c-Typ-Lysozymen befinden sich acht konservierte <a href="Cystein" title="Cystein">Cysteinreste</a>, die vier <a href="Disulfidbr%C3%BCcke" title="Disulfidbrücke">Disulfidbrücken</a> ausbilden. In g-Typ-Lysozymen bei Säugetieren und Vögeln befinden sich vier bis sieben Cysteinreste, bei einigen Fischen jedoch nur ein bzw. kein Cysteinrest, und bei Wirbellosen sechs bis dreizehn Cysteinreste, von denen jedoch keiner denen bei Säugetieren und Vögeln entspricht. Über die Gegenwart und Lage von Disulfidbrücken bei g-Typ-Lysozymen von Wirbellosen ist noch nichts bekannt. Ein hoher Anteil von Cysteinresten scheint bei i-Typ-Lysozymen typisch zu sein. Im Lysozym der <a href="Venusmuscheln" title="Venusmuscheln">Venusmuschel</a> <a href="Venerupis_philippinarum" class="mw-redirect" title="Venerupis philippinarum">Venerupis philippinarum</a> bilden beispielsweise alle 14 Cysteinreste Disulfidbrücken aus.<a href="#cite_note-Goto_2007-45">[45]</a> Die tierischen c- und i-Typ-Lysozyme sind etwa 11 bis 15 kDa groß, g-Typ-Lysozyme etwa 20 bis 22 kDa. Die anhand der Sequenz berechneten <a href="Isoelektrischer_Punkt" title="Isoelektrischer Punkt">isoelektrischen Punkte</a> der c- und g-Typ-Lysozyme liegen im <a href="Basen_(Chemie)" title="Basen (Chemie)">basischen Bereich</a>, der der i-Typ-Lysozyme sind variabler. An der Verdauung beteiligte c- und i-Typ-Lysozyme haben meist einen pI im <a href="PH-Wert" title="PH-Wert">neutralen oder sauren Bereich</a>.

CH-Typ-Lysozyme und h-Typ-Chitinasen haben Strukturen eines α/β-Hydrolase-Faltungstyps<a href="#cite_note-Ollis_1992-46">[46]</a>, der der <a href="Triosephosphatisomerase" title="Triosephosphatisomerase">TIM</a>-barrel-Faltung<a href="#cite_note-47">[47]</a> zugeordnet werden kann. Sie sind etwa 22 bis 40 kDa groß, wobei die größeren neben der Lysozym-Domäne auch mehrere unabhängig faltende Domänen besitzen, die eine Substrat-bindende Funktion haben, wie beispielsweise beim Streptococcus-Phagen Cp-1. Modulare Proteine können auch bei Bakterien gefunden werden.

Die viralen v-, λ- und g-Typ-Lysozyme sind häufig etwa 17 bis 19 kDa groß. Es gibt auch größere an Viruspartikel gebundene Lysozyme, die an der Infektion beteiligt sind.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Reaktionsmechanismen">Reaktionsmechanismen</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Muramidase-Aktivität_am_Beispiel_von_HEWL">Muramidase-Aktivität am Beispiel von HEWL</h3></div>

HEWL ist eine Endoglycosidase, die in Peptidoglycan β-1,4-glycosidische Bindungen zwischen NAM- und NAG-Resten hydrolysiert, wobei die anomere Konfiguration am C1 des NAM-Restes erhalten bleibt. Peptidoglycan wird in der Bindungsspalte zwischen α-helikaler und β-Faltblatt-Domäne gebunden, die sechs Saccharideinheiten lang ist. Die Bindungsstellen der einzelnen Zuckerreste werden mit A(-4), B(-3), C(-2), D(-1), E(+1) und F(+2) bezeichnet. Aus sterischen Gründen passt in die Bindungsstelle C(-2) kein N-Acetylmuraminsäurerest, so dass sich die NAM-Reste bei der Bindung an Peptidoglycan in den Positionen B(-3), D(-1) und F(+2) befinden müssen. Infolge der Bindung entsteht ein Knick in der Polysaccharidkette, wodurch wahrscheinlich die Konformation des NAM-Restes in Position D(-1) in eine Halbsessel-Konformation gezwungen wird. Das Enzym hydrolysiert die β-1,4-glycosidische Bindung zwischen Position D(-1) und E(+1). Im ersten Schritt wird durch den Glutaminsäurerest Glu35 des HEWL der Sauerstoff der glycosidischen Bindung protoniert und der in den Positionen E(+1) und F(+2) gebundene Teil des Substrates könnte sich lösen und weg diffundieren.

Nach dem von David C. Phillips postulierten Mechanismus würde dabei als Intermediat aus dem NAM-Rest ein Glycosyloxocarbenium-Ion entstehen, dessen α-Seite durch den Aspartatrest Asp52 des HEWL abgeschirmt und stabilisiert wird. In einem zweiten Schritt würde einem Wassermolekül, durch den jetzt vorliegenden Glutamatrest Glu35 ein Proton entzogen und das entstehende <a href="Hydroxidion" title="Hydroxidion">Hydroxidion</a> das C1-Atom des NAM-Restes von der β-Seite nukleophil angreifen. Das zweite Hydrolyseprodukt würde entstehen, wobei die Konfiguration des anomeren Zentrums am C1 des NAM-Restes erhalten blieb.<a href="#cite_note-Phillips_1967-9">[9]</a>

Durch neuere Arbeiten konnte gezeigt werden, dass das Oxocarbenium-Ion kein Intermediat, sondern den Übergangszustand hin zu einem kovalent über den Aspartatrest Asp52 gebundenen Intermediat darstellt. Dieses kovalent gebundene Intermediat wird analog zum ursprünglich formulierten Reaktionsmechanismus von einem Hydroxidion von der β-Seite am C1-Atom nukleophil angegriffen. Die ursprüngliche Konfiguration des anomeren Zentrums am C1 des NAM-Restes wird durch Bildung des zweiten Hydrolyseproduktes wiederhergestellt.<a href="#cite_note-Vocadlo_2001-10">[10]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Muramidase-Aktivität_bei_g-Typ_Lysozymen_und_T4-Lysozym">Muramidase-Aktivität bei g-Typ Lysozymen und T4-Lysozym</h3></div>

Im Gegensatz zur Hydrolysereaktion durch HEWL geht die Hydrolyse bei g-Typ-Lysozymen von Gans (GEWL) und Kabeljau (gLYS) mit einer Inversion des anomeren Zentrums am C1-Atom des N-Acetylmuraminsäurerest einher. Analog zum Glu35 (HEWL) ist der Glutaminsäurerest Glu73 (GEWL&gLYS) essentiell für die Hydrolyse, ein zweiter saurer Aminosäurerest wie Asp52 (HEWL) in der Nähe des C1-Atoms des NAM-Restes in Position D(-1) fehlt jedoch bei den beiden g-Typ Lysozymen. Stattdessen wird wahrscheinlich durch zwei Aspartatreste(Asp86/97 in GEWL; Asp90/101 in gLYS) ein Wassermolekül in der Nähe des C1-Atoms positioniert, das die Funktion des Asp52 (HEWL) übernimmt.<a href="#cite_note-Helland_2009-48">[48]</a> Bei T4L ist Glu11 der essentielle Glutaminsäurerest, der Aspartatrest Asp20 und der Threoninrest Thr26 binden ein Wassermolekül in der Nähe des C1-Atoms, das dieses angreifen kann.<a href="#cite_note-Kuroki_1999-49">[49]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Transglycosilierungsaktivität">Transglycosilierungsaktivität</h3></div>

Bei HEWL kann das kovalent gebundene Intermediat anstatt mit Wasser auch mit Sacchariden reagieren, so dass es an Stelle einer Hydrolyse zu einer Transglycosylierung kommt.<a href="#cite_note-Vocadlo_2001-10">[10]</a> Durch einen Austausch des Threoninrestes Thr26 zu einem Histidinrest im T4-Lysozym wird dieses von einer invertierenden Muramidase in eine Transglycosidase umgewandelt.<a href="#cite_note-Kuroki_1999-49">[49]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Lytische_Transglycosylase">Lytische Transglycosylase</h3></div>

Lytische Transglycosylasen spalten die gleiche Bindung wie N-Acetylmuramidasen, bilden 1,6-anhydro-N-Acetylmuraminsäure als Produkt.<a href="#cite_note-Höltje_1996b-29">[29]</a>

Strukturen, die einen Einblick in den Reaktionsmechanismus geben, liegen zum Beispiel für gp144<a href="#cite_note-Folkine_2008-50">[50]</a> und Slt35<a href="#cite_note-Asselt_2000-39">[39]</a> vor.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Chitinase-Aktivität_von_HEWL">Chitinase-Aktivität von HEWL</h3></div>

HEWL kann, wie eine Reihe anderer Lysozyme auch, die β-1,4-glycosidischen Bindungen in Chitin und in den aus Chitin hergestellten wasserlöslichen Oligosacchariden (Chitodextrinen) hydrolysieren.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weitere_Funktionen">Weitere Funktionen</h2></div>

Neben der Lysozym-Aktivität konnte bei einigen i-Typ Lysozymen eine Isopeptidase-Aktivität festgestellt werden. Sie hydrolysieren die Isopeptidbindungen, die zwischen der γ-Carboxamidgruppe eines Glutaminrestes und der ε-Aminogruppe eines Lysinrestes gebildet wurde. Diese werden zum Beispiel zwischen <a href="Fibrin" title="Fibrin">Fibrin</a>-Molekülen durch den <a href="Fibrinstabilisierender_Faktor" title="Fibrinstabilisierender Faktor">Fibrinstabilisierender Faktor</a> gebildet. Diese Aktivität wurde beispielsweise beim <a href="Egel" title="Egel">Blutegel</a> nachgewiesen und verhindert, dass das Blut koaguliert. Ob diese Funktion auch bei anderen Wirbellosen von Bedeutung ist oder sogar die Isopeptidbindungen einiger Peptidoglycane gespaltet wird, ist noch unklar.<a href="#cite_note-Callewaert_2010-17">[17]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Gewinnung">Gewinnung</h2></div>

HEWL wird aus dem Eiklar von Hühnereiern gewonnen und gefriergetrocknet gehandelt. Mehr als 100 t werden jährlich produziert. Auch das Lysozym von <a href="Streptomyces_coelicolor" title="Streptomyces coelicolor">Streptomyces coelicolor</a> wird durch <a href="Submersfermentation" title="Submersfermentation">Submersfermentation</a> in größeren Mengen gewonnen und in den Handel gebracht (Cellosyl ®).

Humanes Lysozym wird aus neutrophilen Granulozyten, aus Milch und <a href="Rekombinantes_Protein" title="Rekombinantes Protein">rekombinant</a>, beispielsweise aus <a href="Gentechnisch_ver%C3%A4nderter_Organismus" title="Gentechnisch veränderter Organismus">gentechnisch verändertem Reis</a>, gewonnen. Auch die Gewinnung von humanem Lysozym C aus der Milch von Kühen ist inzwischen möglich.<a href="#cite_note-Yang_2011-51">[51]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Verwendung">Verwendung</h2></div>

In der Lebensmittelindustrie wird Lysozym zur Konservierung oder beispielsweise in der Weinbereitung zur Kontrolle des biologischen Säureabbaus (<a href="Malolaktische_G%C3%A4rung" title="Malolaktische Gärung">Malolaktische Gärung</a>) eingesetzt. Als Konservierungsmittel ist es in der <a href="Europ%C3%A4ische_Union" title="Europäische Union">EU</a> als <a href="Lebensmittelzusatzstoff" title="Lebensmittelzusatzstoff">Lebensmittelzusatzstoff</a> der Nummer E 1105 für gereiften Käse und zur Konservierung von Bier, das weder <a href="Pasteurisierung" title="Pasteurisierung">pasteurisiert</a> noch <a href="Sterilfiltration" class="mw-redirect" title="Sterilfiltration">sterilfiltriert</a> wurde, zugelassen. Bei Käse wird die Rissbildung in der Käsekrume (sog. Spätblähung) durch <a href="Clostridium_tyrobutyricum" title="Clostridium tyrobutyricum">Clostridium tyrobutyricum</a> oder <a href="Clostridium_botulinum" title="Clostridium botulinum">Clostridium botulinum</a> verhindert.<a href="#cite_note-52">[52]</a><a href="#cite_note-53">[53]</a>

Beim Bier soll die Vermehrung von Milchsäurebakterien verhindert werden. Die meisten Brauereien unterziehen ihr Bier dem Verfahren der Sterilfiltration oder der Pasteurisierung, um zu verhindern, dass es während der Lagerung und vor dem Verzehr zu bakteriellem Verderb kommt. Bei einigen Bierspezialitäten, wie obergärigen nachgärenden Bieren, z. B. Fass- oder Flaschenbier, können diese Verfahren nicht angewandt werden, weil die vorhandenen lebensfähigen Mikroorganismen bei diesen Bieren Teil des Herstellungsverfahrens sind.<a href="#cite_note-54">[54]</a>

Ein in der Entwicklung befindlicher Anwendungsbereich ist der Einsatz von HEWL in sogenannten „aktiven“ Lebensmittelverpackungen, um die Haltbarkeit bestimmter Lebensmittel zu verlängern.<a href="#cite_note-Callewaert_2011-16">[16]</a> Es gibt transgene Ziegen, Schweine<a href="#cite_note-Tong_2011-55">[55]</a> und Rinder,<a href="#cite_note-Yang_2011-51">[51]</a> die humanes Lysozym in ihrer Milch produzieren und von denen man sich eine verbesserte Tiergesundheit, eine erhöhte Lebensmittelsicherheit und Haltbarkeit verspricht.<a href="#cite_note-Callewaert_2011-16">[16]</a>

Lysozym wird zum <a href="Zellaufschluss" title="Zellaufschluss">Aufschluss</a> von Bakterienzellen eingesetzt. Zum Aufschluss gramnegativer Bakterien mit HEWL kann <a href="Ethylendiamintetraacetat" class="mw-redirect" title="Ethylendiamintetraacetat">EDTA</a> zur Permeabilisierung der <a href="%C3%84u%C3%9Fere_Membran" title="Äußere Membran">Außenmembran</a> hinzugegeben werden.

Außerdem kann die heterologe Expression von humanem Lysozym in Pflanzen zu einer gesteigerten Resistenz gegen Bakterien und Pilzen führen<a href="#cite_note-56">[56]</a>.

In der Vergangenheit waren Lokaltherapeutika im medizinischen Gebrauch, die als Wirkstoff Lysozym aus Hühnereiweiß enthielten. Diese wurden aufgrund von Berichten über allergische Reaktionen – teilweise bis hin zum anaphylaktischen Schock – und fehlendem eindeutigen Wirkungsnachweis vom Markt genommen (beispielsweise Frubienzym® Halstabletten von <a href="Boehringer_Ingelheim" title="Boehringer Ingelheim">Boehringer Ingelheim</a>, <a href="Arzneimittelzulassung" title="Arzneimittelzulassung">Zulassung</a> erloschen 2009).<a href="#cite_note-57">[57]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Klinische_Bedeutung">Klinische Bedeutung</h2></div>

Es wird ein Zusammenhang zwischen reduzierter Lysozymaktivität und <a href="Bronchopulmonale_Dysplasie" title="Bronchopulmonale Dysplasie">bronchopulmonaler Dysplasie</a> bei Neugeborenen vermutet.<a href="#cite_note-Revenis_1992-58">[58]</a>

Kleinkinder, in deren Nahrung Lysozym fehlt, erkranken häufiger an Durchfallerkrankungen.<a href="#cite_note-Lönnerdal_2003-59">[59]</a>

Defensine und Lysozym schützen die Bindehaut des Auges vor Bakterien, so dass Defizite zu <a href="Konjunktivitis" title="Konjunktivitis">Bindehautentzündungen</a> führen können.

Mutationen am LYZ-Gen können zur sehr seltenen familiären <a href="Amyloidose" title="Amyloidose">Amyloidose</a> führen.

Erhöhte Lysozymkonzentrationen im Blutserum treten bei chronischen bakteriellen Infektionen, wie zum Beispiel <a href="Tuberkulose" title="Tuberkulose">Tuberkulose</a><a href="#cite_note-Perillie_1973-60">[60]</a>, bei <a href="Sarkoidose" title="Sarkoidose">Sarkoidose</a><a href="#cite_note-Koivunen_1981-61">[61]</a>, <a href="Morbus_Crohn" title="Morbus Crohn">Morbus Crohn</a><a href="#cite_note-Porstmann_1989-62">[62]</a>, <a href="AIDS" title="AIDS">AIDS</a><a href="#cite_note-Grieco_1984-63">[63]</a>, <a href="Rheumatoide_Arthritis" title="Rheumatoide Arthritis">rheumatoider Arthritis</a><a href="#cite_note-Torsteinsdottir_1999-64">[64]</a> sowie bei monocytischer und monomyelocytischer <a href="Leuk%C3%A4mie" title="Leukämie">Leukämie</a><a href="#cite_note-Venge_1984-65">[65]</a> auf.

Bei Harnwegsinfektionen, bestimmten Nierenschäden und bei exzessiver endogener Lysozymproduktion, die die Reabsorptionskapazität des proximalen Tubulus überschreitet, sind erhöhte Lysozymwerte im Harn nachweisbar.

Bei bakterieller <a href="Meningitis" title="Meningitis">Meningitis</a> und bei Tumoren des zentralen Nervensystems können erhöhte Werte in der Zerebrospinalflüssigkeit nachgewiesen werden. Bei bakterieller Meningitis sind beispielsweise 5- bis 400-fach erhöhte Werte feststellbar.<a href="#cite_note-Porstmann_1989-62">[62]</a> Bei entzündlichen Erkrankungen des Magen-Darm-Trakts, wie beispielsweise Morbus Crohn, bei <a href="Gastroenteritis" title="Gastroenteritis">Gastroenteritis</a> durch bakterielle oder <a href="Rotavirus" title="Rotavirus">Rotavirusinfektionen</a> und bei <a href="Kolorektales_Karzinom" title="Kolorektales Karzinom">Darmkrebs</a> wurden erhöhte Lysozymmengen in <a href="Kot" title="Kot">Kot</a> nachgewiesen.

Auch im Speichel kann die Lysozymkonzentration erhöht sein.<a href="#cite_note-Jenzano_1986-66">[66]</a>

Die Lysozymkonzentration bzw. -menge kann in diesen Fällen als Marker dienen, um den Krankheitsverlauf zu verfolgen, den Therapieerfolg zu beurteilen und Rückfälle festzustellen.

In den Publikationen von Brouwer u. a. (1984)<a href="#cite_note-Brouwer_1984-67">[67]</a> und Porstmann u. a. (1989)<a href="#cite_note-Porstmann_1989-62">[62]</a> wurden für Lysozym folgende Referenzbereiche angegeben.

Serum

<ul><li>Neugeborene 800–4600 µg/l</li>

<li>Erwachsene(18–40 Jahre) 450–2950 µg/l</li>

<li>Erwachsene(41–70 Jahre) 1100–2900 µg/l</li>

<li>Erwachsene(18–60 Jahre) 950–2450 µg/l</li></ul>

Urin

<ul><li>Frauen 0,45–20,1 µg/l</li>

<li>Männer 0,33–6,4 µg/l</li>

Zerebrospinalflüssigkeit

Kot

Die therapeutische Wirksamkeit von Lysozym (HEWL) beruht einerseits auf seiner enzymatischen Aktivität, die es erlaubt, das Wachstum empfindlicher Bakterien zu kontrollieren. Darüber hinaus moduliert Lysozym die Immunantwort bei Infektionen, stimuliert das Immunsystem und wirkt entzündungshemmend. Dadurch wirkt es gegen virale Infektionen, verstärkt die Wirkung von Antibiotika und kann bei der Krebsbehandlung und bei einem geschwächten Immunsystem eingesetzt werden. Lysozym wird meist oral verabreicht.<a href="#cite_note-Sava_1996-68">[68]</a>

Lysozym ist in manchen Halsschmerztabletten enthalten. Allerdings fehlt hier ein echter Wirknachweis.<a href="#cite_note-69">[69]</a>

Lysozym aus Hühnereiern kann bei bestehender <a href="H%C3%BChnereiwei%C3%9Fallergie" title="Hühnereiweißallergie">Hühnereiweißallergie</a> eine Reaktion auslösen.<a href="#cite_note-70">[70]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>P. Jollès (Hrsg.): <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Lysozymes: Model Enzymes in Biochemistry and Biology</cite> (= <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Experientia Supplementum (EXS)</cite>. Band 75). Birkhäuser, Basel/Boston/Berlin 1996, ISBN 978-3-7643-5121-2 (englisch, Beinhaltet folgende Reviews: <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8765291?dopt=Abstract">PMID 8765291</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8765292?dopt=Abstract">PMID 8765292</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8765293?dopt=Abstract">PMID 8765293</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8765294?dopt=Abstract">PMID 8765294</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8765295?dopt=Abstract">PMID 8765295</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8765296?dopt=Abstract">PMID 8765296</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8765297?dopt=Abstract">PMID 8765297</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8765298?dopt=Abstract">PMID 8765298</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8765299?dopt=Abstract">PMID 8765299</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8765300?dopt=Abstract">PMID 8765300</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8765301?dopt=Abstract">PMID 8765301</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8765302?dopt=Abstract">PMID 8765302</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8765303?dopt=Abstract">PMID 8765303</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8765304?dopt=Abstract">PMID 8765304</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8765305?dopt=Abstract">PMID 8765305</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8765306?dopt=Abstract">PMID 8765306</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8765307?dopt=Abstract">PMID 8765307</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8765308?dopt=Abstract">PMID 8765308</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8765309?dopt=Abstract">PMID 8765309</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8765310?dopt=Abstract">PMID 8765310</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8765311?dopt=Abstract">PMID 8765311</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8765312?dopt=Abstract">PMID 8765312</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.btitle=Lysozymes%3A+Model+Enzymes+in+Biochemistry+and+Biology&rft.date=1996&rft.genre=book&rft.isbn=9783764351212&rft.place=Basel%2FBoston%2FBerlin&rft.pub=Birkh%C3%A4user&rft.series=Experientia+Supplementum+%28EXS%29" style="display:none"> </li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noresize noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"></div><a class="external text" href="https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Lysozyme?uselang=de">Commons: Lysozym</a> – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien</div>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www1.biologie.uni-hamburg.de/b-online/chimes/1hew/1hewm.htm">Strukturmodell von Lysozym aus Hühnereiweiß</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-Jolles_1984-1">↑ <a href="#cite_ref-Jolles_1984_1-0">a</a> <a href="#cite_ref-Jolles_1984_1-1">b</a> Pierre Jollès, Jacqueline Jollès: <cite style="font-style:italic">What’s new in lysozyme research? Always a model system, today as yesterday</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Molecular and Cellular Biochemistry</cite>. Band 63, Nr. 2, September 1984, S. 165–189, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1007/BF00285225">10.1007/BF00285225</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/6387440?dopt=Abstract">PMID 6387440</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=What%E2%80%99s+new+in+lysozyme+research%3F+Always+a+model+system%2C+today+as+yesterday&rft.au=Pierre+Joll%C3%A8s%2C+Jacqueline+Joll%C3%A8s&rft.date=1984-09&rft.doi=10.1007%2FBF00285225&rft.genre=journal&rft.issue=2&rft.jtitle=Molecular+and+Cellular+Biochemistry&rft.pages=165-189&rft.pmid=6387440&rft.volume=63" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-Laschtschenko-2"><a href="#cite_ref-Laschtschenko_2-0">↑</a> P. Laschtschenko: <cite style="font-style:italic">Über die keimtötende und entwicklungshemmende Wirkung von Hühnereiweiß</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Zeitschrift für Hygiene und Infektionskrankheiten</cite>. Band 64, Nr. 1, Dezember 1909, S. 419–427, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1007/BF02216170">10.1007/BF02216170</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=%C3%9Cber+die+keimt%C3%B6tende+und+entwicklungshemmende+Wirkung+von+H%C3%BChnereiwei%C3%9F&rft.au=P.+Laschtschenko&rft.date=1909-12&rft.doi=10.1007%2FBF02216170&rft.genre=journal&rft.issue=1&rft.jtitle=Zeitschrift+f%C3%BCr+Hygiene+und+Infektionskrankheiten&rft.pages=419-427&rft.volume=64" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-Fleming_1922-3">↑ <a href="#cite_ref-Fleming_1922_3-0">a</a> <a href="#cite_ref-Fleming_1922_3-1">b</a> A. Fleming: <cite style="font-style:italic">On a Remarkable Bacteriolytic Element Found in Tissues and Secretions</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Proceedings of the Royal Society B: Biological Sciences</cite>. Band 93, Nr. 653, 1. Mai 1922, S. 306–317, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1098/rspb.1922.0023">10.1098/rspb.1922.0023</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=On+a+Remarkable+Bacteriolytic+Element+Found+in+Tissues+and+Secretions&rft.au=A.+Fleming&rft.date=1922-05-01&rft.doi=10.1098%2Frspb.1922.0023&rft.genre=journal&rft.issue=653&rft.jtitle=Proceedings+of+the+Royal+Society+B%3A+Biological+Sciences&rft.pages=306-317&rft.volume=93" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-Canfield1963-4"><a href="#cite_ref-Canfield1963_4-0">↑</a> Robert E. Canfield: <cite style="font-style:italic">The Amino Acid Sequence of Egg White Lysozyme</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="The_Journal_of_biological_chemistry" class="mw-redirect" title="The Journal of biological chemistry">The Journal of biological chemistry</a></cite>. Band 238, Nr. 8, August 1963, S. 2698–2707, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14063294?dopt=Abstract">PMID 14063294</a> (<a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.jbc.org/content/238/8/2698.short">jbc.org</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=The+Amino+Acid+Sequence+of+Egg+White+Lysozyme&rft.au=Robert+E.+Canfield&rft.date=1963-08&rft.genre=journal&rft.issue=8&rft.jtitle=The+Journal+of+biological+chemistry&rft.pages=2698-2707&rft.pmid=14063294&rft.volume=238" style="display:none">

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<li id="cite_note-Blake_1965-5"><a href="#cite_ref-Blake_1965_5-0">↑</a> C. C. F. Blake, D. F. Koenig, G. A. Mair, A. C. T. North, D. C. Phillips, V. R. Sarma: <cite style="font-style:italic">Structure of Hen Egg-White Lysozyme: A Three-dimensional Fourier Synthesis at 2 Å Resolution</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="Nature" title="Nature">Nature</a></cite>. Band 206, Nr. 4986, 22. Mai 1965, S. 757–761, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/206757a0">10.1038/206757a0</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/5891407?dopt=Abstract">PMID 5891407</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=Structure+of+Hen+Egg-White+Lysozyme%3A+A+Three-dimensional+Fourier+Synthesis+at+2+%C3%85+Resolution&rft.au=C.+C.+F.+Blake%2C+D.+F.+Koenig%2C+G.+A.+Mair%2C+...&rft.date=1965-05-22&rft.doi=10.1038%2F206757a0&rft.genre=journal&rft.issue=4986&rft.jtitle=Nature&rft.pages=757-761&rft.pmid=5891407&rft.volume=206" style="display:none">

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<li id="cite_note-6"><a href="#cite_ref-6">↑</a> Louise N. Johnson, David C. Phillips: <cite style="font-style:italic">Structure of Some Crystalline Lysozyme-Inhibitor Complexes Determined by X-Ray Analysis At 6 Å Resolution</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Nature</cite>. Band 206, Nr. 4986, 22. Mai 1965, S. 761–763, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/206761a0">10.1038/206761a0</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/5840126?dopt=Abstract">PMID 5840126</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=Structure+of+Some+Crystalline+Lysozyme-Inhibitor+Complexes+Determined+by+X-Ray+Analysis+At+6+%C3%85+Resolution&rft.au=Louise+N.+Johnson%2C+David+C.+Phillips&rft.date=1965-05-22&rft.doi=10.1038%2F206761a0&rft.genre=journal&rft.issue=4986&rft.jtitle=Nature&rft.pages=761-763&rft.pmid=5840126&rft.volume=206" style="display:none">

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<li id="cite_note-Blake_1967a-7"><a href="#cite_ref-Blake_1967a_7-0">↑</a> C. C. F. Blake, G. A. Mair, A. C. T. North, D. C. Phillips, V. R. Sarma: <cite style="font-style:italic">On the Conformation of the Hen Egg-White Lysozyme Molecule</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Proceedings of the Royal Society B: Biological Sciences</cite>. Band 167, 1009, A Discussion on the Structure and Function of Lysozyme, 18. April 1967, S. 365–377, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1098/rspb.1967.0034">10.1098/rspb.1967.0034</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=On+the+Conformation+of+the+Hen+Egg-White+Lysozyme+Molecule&rft.au=C.+C.+F.+Blake%2C+G.+A.+Mair%2C+A.+C.+T.+North%2C+...&rft.date=1967-04-18&rft.doi=10.1098%2Frspb.1967.0034&rft.genre=journal&rft.issue=1009%2C+A+Discussion+on+the+Structure+and+Function+of+Lysozyme&rft.jtitle=Proceedings+of+the+Royal+Society+B%3A+Biological+Sciences&rft.pages=365-377&rft.volume=167" style="display:none">

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<li id="cite_note-Blake_1967b-8"><a href="#cite_ref-Blake_1967b_8-0">↑</a> C. C. F. Blake, G. A. Mair, A. C. T. North, D. C. Phillips, V. R. Sarma: <cite style="font-style:italic">Crystallographic Studies of the Activity of Hen Egg-White Lysozyme</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Proceedings of the Royal Society B: Biological Sciences</cite>. Band 167, 1009, A Discussion on the Structure and Function of Lysozyme, 18. April 1967, S. 378–388, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1098/rspb.1967.0034">10.1098/rspb.1967.0034</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=Crystallographic+Studies+of+the+Activity+of+Hen+Egg-White+Lysozyme&rft.au=C.+C.+F.+Blake%2C+G.+A.+Mair%2C+A.+C.+T.+North%2C+...&rft.date=1967-04-18&rft.doi=10.1098%2Frspb.1967.0034&rft.genre=journal&rft.issue=1009%2C+A+Discussion+on+the+Structure+and+Function+of+Lysozyme&rft.jtitle=Proceedings+of+the+Royal+Society+B%3A+Biological+Sciences&rft.pages=378-388&rft.volume=167" style="display:none">

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<li id="cite_note-Phillips_1967-9">↑ <a href="#cite_ref-Phillips_1967_9-0">a</a> <a href="#cite_ref-Phillips_1967_9-1">b</a> David C. Phillips: <cite style="font-style:italic">The hen egg-white lysozyme molecule</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="Proceedings_of_the_National_Academy_of_Sciences" class="mw-redirect" title="Proceedings of the National Academy of Sciences">Proceedings of the National Academy of Sciences</a></cite>. Band 57, Nr. 3, 1. März 1967, S. 484–495 (<a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.pnas.org/content/57/3/483.short">pnas.org</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=The+hen+egg-white+lysozyme+molecule&rft.au=David+C.+Phillips&rft.date=1967-03-01&rft.genre=journal&rft.issue=3&rft.jtitle=Proceedings+of+the+National+Academy+of+Sciences&rft.pages=484-495&rft.volume=57" style="display:none">

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<li id="cite_note-Vocadlo_2001-10">↑ <a href="#cite_ref-Vocadlo_2001_10-0">a</a> <a href="#cite_ref-Vocadlo_2001_10-1">b</a> <a href="#cite_ref-Vocadlo_2001_10-2">c</a> David J. Vocadlo, Gideon J. Davies, Roger Laine, Stephen G. Withers: <cite style="font-style:italic">Catalysis by hen egg-white lysozyme proceeds via a covalent intermediate</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Nature</cite>. Band 412, Nr. 6849, 23. August 2001, S. 835–838, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/35090602">10.1038/35090602</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11518970?dopt=Abstract">PMID 11518970</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=Catalysis+by+hen+egg-white+lysozyme+proceeds+via+a+covalent+intermediate&rft.au=David+J.+Vocadlo%2C+Gideon+J.+Davies%2C+Roger+Laine%2C+...&rft.date=2001-08-23&rft.doi=10.1038%2F35090602&rft.genre=journal&rft.issue=6849&rft.jtitle=Nature&rft.pages=835-838&rft.pmid=11518970&rft.volume=412" style="display:none">

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<li id="cite_note-Henrissat_1991-11"><a href="#cite_ref-Henrissat_1991_11-0">↑</a> Bernard Henrissat: <cite style="font-style:italic">A classification of glycosyl hydrolases based on amino-acid sequence similarities</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="Biochemical_Journal" title="Biochemical Journal">Biochemical Journal</a></cite>. Band 280, Nr. 2, 1. Dezember 1991, S. 309–316, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1747104?dopt=Abstract">PMID 1747104</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1130547/">PMC 1130547</a> (freier Volltext).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=A+classification+of+glycosyl+hydrolases+based+on+amino-acid+sequence+similarities&rft.au=Bernard+Henrissat&rft.date=1991-12-01&rft.genre=journal&rft.issue=2&rft.jtitle=Biochemical+Journal&rft.pages=309-316&rft.pmc=1130547&rft.pmid=1747104&rft.volume=280" style="display:none">

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<li id="cite_note-Henrissat_1993-12"><a href="#cite_ref-Henrissat_1993_12-0">↑</a> Bernard Henrissat, Amos Bairoch: <cite style="font-style:italic">New families in the classification of glycosyl hydrolases based on amino- acid sequence similarities</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="The_Biochemical_journal" class="mw-redirect" title="The Biochemical journal">The Biochemical journal</a></cite>. Band 293, Nr. 3, 1. August 1993, S. 781–788, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8352747?dopt=Abstract">PMID 8352747</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1134435/">PMC 1134435</a> (freier Volltext).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=New+families+in+the+classification+of+glycosyl+hydrolases+based+on+amino-+acid+sequence+similarities&rft.au=Bernard+Henrissat%2C+Amos+Bairoch&rft.date=1993-08-01&rft.genre=journal&rft.issue=3&rft.jtitle=The+Biochemical+journal&rft.pages=781-788&rft.pmc=1134435&rft.pmid=8352747&rft.volume=293" style="display:none">

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<li id="cite_note-Davies_1995-13"><a href="#cite_ref-Davies_1995_13-0">↑</a> Gideon Davies, Bernard Henrissat: <cite style="font-style:italic">Structures and mechanisms of glycosyl hydrolases</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Structure</cite>. Band 3, Nr. 9, September 1995, S. 853–859, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/S0969-2126%2801%2900220-9">10.1016/S0969-2126(01)00220-9</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=Structures+and+mechanisms+of+glycosyl+hydrolases&rft.au=Gideon+Davies%2C+Bernard+Henrissat&rft.date=1995-09&rft.doi=10.1016%2FS0969-2126%2801%2900220-9&rft.genre=journal&rft.issue=9&rft.jtitle=Structure&rft.pages=853-859&rft.volume=3" style="display:none">

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<li id="cite_note-Henrissat_1996-14"><a href="#cite_ref-Henrissat_1996_14-0">↑</a> Bernard Henrissat, Amos Bairoch: <cite style="font-style:italic">Updating the sequence-based classification of glycosyl hydrolases</cite>. In: <cite style="font-style:italic">The Biochemical journal</cite>. Band 316, Nr. 2, 1. Juni 1996, S. 695–696, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8687420?dopt=Abstract">PMID 8687420</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1217404/">PMC 1217404</a> (freier Volltext).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=Updating+the+sequence-based+classification+of+glycosyl+hydrolases&rft.au=Bernard+Henrissat%2C+Amos+Bairoch&rft.date=1996-06-01&rft.genre=journal&rft.issue=2&rft.jtitle=The+Biochemical+journal&rft.pages=695-696&rft.pmc=1217404&rft.pmid=8687420&rft.volume=316" style="display:none">

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<li id="cite_note-Henrissat_1997-15"><a href="#cite_ref-Henrissat_1997_15-0">↑</a> Bernard Henrissat, Gideon Davies: <cite style="font-style:italic">Structural and sequence-based classification of glycoside hydrolases</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Current Opinion in Structural Biology</cite>. Band 7, Nr. 5, Oktober 1997, S. 637–644, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/S0959-440X%2897%2980072-3">10.1016/S0959-440X(97)80072-3</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9345621?dopt=Abstract">PMID 9345621</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=Structural+and+sequence-based+classification+of+glycoside+hydrolases&rft.au=Bernard+Henrissat%2C+Gideon+Davies&rft.date=1997-10&rft.doi=10.1016%2FS0959-440X%2897%2980072-3&rft.genre=journal&rft.issue=5&rft.jtitle=Current+Opinion+in+Structural+Biology&rft.pages=637-644&rft.pmid=9345621&rft.volume=7" style="display:none">

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<li id="cite_note-Callewaert_2011-16">↑ <a href="#cite_ref-Callewaert_2011_16-0">a</a> <a href="#cite_ref-Callewaert_2011_16-1">b</a> <a href="#cite_ref-Callewaert_2011_16-2">c</a> Lien Callewaert, Maarten Walmagh, Chris W. Michiels, Rob Lavigne: <cite style="font-style:italic">Food applications of bacterial cell wall hydrolases</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Current Opinion in Biotechnology</cite>. Band 22, Nr. 2, April 2011, S. 164–171, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.copbio.2010.10.012">10.1016/j.copbio.2010.10.012</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21093250?dopt=Abstract">PMID 21093250</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=Food+applications+of+bacterial+cell+wall+hydrolases&rft.au=Lien+Callewaert%2C+Maarten+Walmagh%2C+Chris+W.+Michiels%2C+...&rft.date=2011-04&rft.doi=10.1016%2Fj.copbio.2010.10.012&rft.genre=journal&rft.issue=2&rft.jtitle=Current+Opinion+in+Biotechnology&rft.pages=164-171&rft.pmid=21093250&rft.volume=22" style="display:none">

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<li id="cite_note-Callewaert_2010-17">↑ <a href="#cite_ref-Callewaert_2010_17-0">a</a> <a href="#cite_ref-Callewaert_2010_17-1">b</a> <a href="#cite_ref-Callewaert_2010_17-2">c</a> <a href="#cite_ref-Callewaert_2010_17-3">d</a> <a href="#cite_ref-Callewaert_2010_17-4">e</a> <a href="#cite_ref-Callewaert_2010_17-5">f</a> <a href="#cite_ref-Callewaert_2010_17-6">g</a> <a href="#cite_ref-Callewaert_2010_17-7">h</a> <a href="#cite_ref-Callewaert_2010_17-8">i</a> <a href="#cite_ref-Callewaert_2010_17-9">j</a> <a href="#cite_ref-Callewaert_2010_17-10">k</a> <a href="#cite_ref-Callewaert_2010_17-11">l</a> Lien Callewaert, Chris W. Michiels: <cite style="font-style:italic">Lysozymes in the animal kingdom</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="Journal_of_Biosciences" title="Journal of Biosciences">Journal of Biosciences</a></cite>. Band 35, Nr. 1, März 2010, S. 127–160, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1007/s12038-010-0015-5">10.1007/s12038-010-0015-5</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20413917?dopt=Abstract">PMID 20413917</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=Lysozymes+in+the+animal+kingdom&rft.au=Lien+Callewaert%2C+Chris+W.+Michiels&rft.date=2010-03&rft.doi=10.1007%2Fs12038-010-0015-5&rft.genre=journal&rft.issue=1&rft.jtitle=Journal+of+Biosciences&rft.pages=127-160&rft.pmid=20413917&rft.volume=35" style="display:none">

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<li id="cite_note-Thakur_2005-19"><a href="#cite_ref-Thakur_2005_19-0">↑</a> N. L. Thakur, S. Perovi -Ottstadt, R. Batel, M. Korzhev, B. Diehl-Seifert, I. M. Mueller, W. E. G. Mueller: <cite style="font-style:italic">Innate immune defense of the sponge Suberites domuncula against gram-positive bacteria: induction of lysozyme and AdaPTin</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Marine Biology</cite>. Band 146, Nr. 2, Januar 2005, S. 271–282, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1007/s00227-004-1438-z">10.1007/s00227-004-1438-z</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=Innate+immune+defense+of+the+sponge+Suberites+domuncula+against+gram-positive+bacteria%3A+induction+of+lysozyme+and+AdaPTin&rft.au=N.+L.+Thakur%2C+S.+Perovi+-Ottstadt%2C+R.+Batel%2C+...&rft.date=2005-01&rft.doi=10.1007%2Fs00227-004-1438-z&rft.genre=journal&rft.issue=2&rft.jtitle=Marine+Biology&rft.pages=271-282&rft.volume=146" style="display:none">

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<li id="cite_note-Fastrez_1996-20">↑ <a href="#cite_ref-Fastrez_1996_20-0">a</a> <a href="#cite_ref-Fastrez_1996_20-1">b</a> <a href="#cite_ref-Fastrez_1996_20-2">c</a> <a href="#cite_ref-Fastrez_1996_20-3">d</a> J. Fastrez: <cite style="font-style:italic">Phage lysozymes</cite>. In: <cite style="font-style:italic">EXS (Lysozymes: Model Enzymes in Biochemistry and Biology)</cite>. Band 75, 1996, S. 35–64, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8765293?dopt=Abstract">PMID 8765293</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=Phage+lysozymes&rft.au=J.+Fastrez&rft.btitle=EXS+%28Lysozymes%3A+Model+Enzymes+in+Biochemistry+and+Biology%29&rft.date=1996&rft.genre=book&rft.pages=35-64&rft.pmid=8765293&rft.volume=75" style="display:none">

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<li id="cite_note-Beintema_1996-21">↑ <a href="#cite_ref-Beintema_1996_21-0">a</a> <a href="#cite_ref-Beintema_1996_21-1">b</a> <a href="#cite_ref-Beintema_1996_21-2">c</a> <a href="#cite_ref-Beintema_1996_21-3">d</a> <a href="#cite_ref-Beintema_1996_21-4">e</a> J. J. Beintema und A. C. Terwisscha van Scheltinga: <cite style="font-style:italic">Plant lysozymes</cite>. In: <cite style="font-style:italic">EXS (Lysozymes: Model Enzymes in Biochemistry and Biology)</cite>. Band 75, 1996, S. 75–86, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8765295?dopt=Abstract">PMID 8765295</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=Plant+lysozymes&rft.au=J.+J.+Beintema+und+A.+C.+Terwisscha+van+Scheltinga&rft.btitle=EXS+%28Lysozymes%3A+Model+Enzymes+in+Biochemistry+and+Biology%29&rft.date=1996&rft.genre=book&rft.pages=75-86&rft.pmid=8765295&rft.volume=75" style="display:none">

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<li id="cite_note-Höltje_1996a-22">↑ <a href="#cite_ref-Höltje_1996a_22-0">a</a> <a href="#cite_ref-Höltje_1996a_22-1">b</a> J.-V. Höltje: <cite style="font-style:italic">Bacterial lysozymes</cite>. In: <cite style="font-style:italic">EXS (Lysozymes: Model Enzymes in Biochemistry and Biology)</cite>. Band 75, 1996, S. 65–74, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8765294?dopt=Abstract">PMID 8765294</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=Bacterial+lysozymes&rft.au=J.-V.+H%C3%B6ltje&rft.btitle=EXS+%28Lysozymes%3A+Model+Enzymes+in+Biochemistry+and+Biology%29&rft.date=1996&rft.genre=book&rft.pages=65-74&rft.pmid=8765294&rft.volume=75" style="display:none">

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<li id="cite_note-McKenzie_1996-23"><a href="#cite_ref-McKenzie_1996_23-0">↑</a> H. A. McKenzie: <cite style="font-style:italic">α-Lactalbumins and lysozymes</cite>. In: <cite style="font-style:italic">EXS (Lysozymes: Model Enzymes in Biochemistry and Biology)</cite>. Band 75, 1996, S. 365–409, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8765309?dopt=Abstract">PMID 8765309</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=%CE%B1-Lactalbumins+and+lysozymes&rft.au=H.+A.+McKenzie&rft.btitle=EXS+%28Lysozymes%3A+Model+Enzymes+in+Biochemistry+and+Biology%29&rft.date=1996&rft.genre=book&rft.pages=365-409&rft.pmid=8765309&rft.volume=75" style="display:none">

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<li id="cite_note-Irwin_2011-24">↑ <a href="#cite_ref-Irwin_2011_24-0">a</a> <a href="#cite_ref-Irwin_2011_24-1">b</a> David M Irwin, Jason M Biegel, Caro-Beth Stewart: <cite style="font-style:italic">Evolution of the mammalian lysozyme gene family</cite>. In: <cite style="font-style:italic">BMC Evolutionary Biology</cite>. Band 11, Nr. 1, 2011, S. 166, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1186/1471-2148-11-166">10.1186/1471-2148-11-166</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21676251?dopt=Abstract">PMID 21676251</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3141428/">PMC 3141428</a> (freier Volltext).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=Evolution+of+the+mammalian+lysozyme+gene+family&rft.au=David+M+Irwin%2C+Jason+M+Biegel%2C+Caro-Beth+Stewart&rft.date=2011&rft.doi=10.1186%2F1471-2148-11-166&rft.genre=journal&rft.issue=1&rft.jtitle=BMC+Evolutionary+Biology&rft.pages=166&rft.pmc=3141428&rft.pmid=21676251&rft.volume=11" style="display:none">

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<li id="cite_note-Baase_2010-28">↑ <a href="#cite_ref-Baase_2010_28-0">a</a> <a href="#cite_ref-Baase_2010_28-1">b</a> Walter A. Baase, Lijun Liu, Dale E. Tronrud, Brian W. Matthews: <cite style="font-style:italic">Lessons from the lysozyme of phage T4</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Protein Science</cite>. Band 19, Nr. 4, April 2010, S. 631–641, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1002/pro.344">10.1002/pro.344</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=Lessons+from+the+lysozyme+of+phage+T4&rft.au=Walter+A.+Baase%2C+Lijun+Liu%2C+Dale+E.+Tronrud%2C+...&rft.date=2010-04&rft.doi=10.1002%2Fpro.344&rft.genre=journal&rft.issue=4&rft.jtitle=Protein+Science&rft.pages=631-641&rft.volume=19" style="display:none">

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<li id="cite_note-Höltje_1996b-29">↑ <a href="#cite_ref-Höltje_1996b_29-0">a</a> <a href="#cite_ref-Höltje_1996b_29-1">b</a> J.-V. Höltje: <cite style="font-style:italic">Lytic transglycosidases</cite>. In: <cite style="font-style:italic">EXS (Lysozymes: Model Enzymes in Biochemistry and Biology)</cite>. Band 75, 1996, S. 425–429, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8765311?dopt=Abstract">PMID 8765311</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=Lytic+transglycosidases&rft.au=J.-V.+H%C3%B6ltje&rft.btitle=EXS+%28Lysozymes%3A+Model+Enzymes+in+Biochemistry+and+Biology%29&rft.date=1996&rft.genre=book&rft.pages=425-429&rft.pmid=8765311&rft.volume=75" style="display:none">

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<li id="cite_note-Funkhouser_2007-30"><a href="#cite_ref-Funkhouser_2007_30-0">↑</a> Jane D Funkhouser, Nathan N Aronson: <cite style="font-style:italic">Chitinase family GH18: evolutionary insights from the genomic history of a diverse protein family</cite>. In: <cite style="font-style:italic">BMC Evolutionary Biology</cite>. Band 7, Nr. 1, 2007, S. 96, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1186/1471-2148-7-96">10.1186/1471-2148-7-96</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17594485?dopt=Abstract">PMID 17594485</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1945033/">PMC 1945033</a> (freier Volltext).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=Chitinase+family+GH18%3A+evolutionary+insights+from+the+genomic+history+of+a+diverse+protein+family&rft.au=Jane+D+Funkhouser%2C+Nathan+N+Aronson&rft.date=2007&rft.doi=10.1186%2F1471-2148-7-96&rft.genre=journal&rft.issue=1&rft.jtitle=BMC+Evolutionary+Biology&rft.pages=96&rft.pmc=1945033&rft.pmid=17594485&rft.volume=7" style="display:none">

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<li id="cite_note-Prakash_2010-31"><a href="#cite_ref-Prakash_2010_31-0">↑</a> N. A. Udaya Prakash, M. Jayanthi, R. Sabarinathan, P. Kangueane, Lazar Mathew, K. Sekar: <cite style="font-style:italic">Evolution, Homology Conservation, and Identification of Unique Sequence Signatures in GH19 Family Chitinases</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Journal of Molecular Evolution</cite>. Band 70, Nr. 5, Mai 2010, S. 466–478, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1007/s00239-010-9345-z">10.1007/s00239-010-9345-z</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20480157?dopt=Abstract">PMID 20480157</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=Evolution%2C+Homology+Conservation%2C+and+Identification+of+Unique+Sequence+Signatures+in+GH19+Family+Chitinases&rft.au=N.+A.+Udaya+Prakash%2C+M.+Jayanthi%2C+R.+Sabarinathan%2C+...&rft.date=2010-05&rft.doi=10.1007%2Fs00239-010-9345-z&rft.genre=journal&rft.issue=5&rft.jtitle=Journal+of+Molecular+Evolution&rft.pages=466-478&rft.pmid=20480157&rft.volume=70" style="display:none">

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<li id="cite_note-van_de_Merwe_1980-35"><a href="#cite_ref-van_de_Merwe_1980_35-0">↑</a> J. P. van de Merwe, J. Lindemans, G. J. Mol: <cite style="font-style:italic">Plasma lysozyme levels and decay of neutrophilic granulocytes in patients with Crohn’s disease</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Hepatogastroenterology</cite>. Band 27, Nr. 2, April 1980, S. 130–134, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7216126?dopt=Abstract">PMID 7216126</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=Plasma+lysozyme+levels+and+decay+of+neutrophilic+granulocytes+in+patients+with+Crohn%E2%80%99s+disease&rft.au=J.+P.+van+de+Merwe%2C+J.+Lindemans%2C+G.+J.+Mol&rft.date=1980-04&rft.genre=journal&rft.issue=2&rft.jtitle=Hepatogastroenterology&rft.pages=130-134&rft.pmid=7216126&rft.volume=27" style="display:none">

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<li id="cite_note-Nonaka_2009-36"><a href="#cite_ref-Nonaka_2009_36-0">↑</a> Yasuhiro Nonaka, Daisuke Akieda, Tomoyasu Aizawa, Nobuhisa Watanabe, Masakatsu Kamiya, Yasuhiro Kumaki, Mineyuki Mizuguchi, Takashi Kikukawa, Makoto Demura, Keiichi Kawano: <cite style="font-style:italic">X-ray crystallography and structural stability of digestive lysozyme from cow stomach</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="FEBS_Journal" title="FEBS Journal">FEBS Journal</a></cite>. Band 276, Nr. 8, April 2009, S. 2192–2200, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1111/j.1742-4658.2009.06948.x">10.1111/j.1742-4658.2009.06948.x</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19348005?dopt=Abstract">PMID 19348005</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=X-ray+crystallography+and+structural+stability+of+digestive+lysozyme+from+cow+stomach&rft.au=Yasuhiro+Nonaka%2C+Daisuke+Akieda%2C+Tomoyasu+Aizawa%2C+...&rft.date=2009-04&rft.doi=10.1111%2Fj.1742-4658.2009.06948.x&rft.genre=journal&rft.issue=8&rft.jtitle=FEBS+Journal&rft.pages=2192-2200&rft.pmid=19348005&rft.volume=276" style="display:none">

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<li id="cite_note-Xu_2005-37"><a href="#cite_ref-Xu_2005_37-0">↑</a> M. Xu, A. Arulandu, D. K. Struck, S. Swanson, J. C. Sacchettini, R. Young: <cite style="font-style:italic">Disulfide Isomerization After Membrane Release of Its SAR Domain Activates P1 Lysozyme</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Science</cite>. Band 307, Nr. 5706, 7. Januar 2005, S. 113–117, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1126/science.1105143">10.1126/science.1105143</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15637279?dopt=Abstract">PMID 15637279</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=Disulfide+Isomerization+After+Membrane+Release+of+Its+SAR+Domain+Activates+P1+Lysozyme&rft.au=M.+Xu%2C+A.+Arulandu%2C+D.+K.+Struck%2C+...&rft.date=2005-01-07&rft.doi=10.1126%2Fscience.1105143&rft.genre=journal&rft.issue=5706&rft.jtitle=Science&rft.pages=113-117&rft.pmid=15637279&rft.volume=307" style="display:none">

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<li id="cite_note-Rau_2001-38"><a href="#cite_ref-Rau_2001_38-0">↑</a> A. Rau, T. Hogg, R. Marquardt, R. Hilgenfeld: <cite style="font-style:italic">A new lysozyme fold. Crystal structure of the muramidase from Streptomyces coelicolor at 1.65 A resolution</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Journal of Biological Chemistry</cite>. Band 276, Nr. 34, August 2001, S. 31994–31999, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1074/jbc.M102591200">10.1074/jbc.M102591200</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11427528?dopt=Abstract">PMID 11427528</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=A+new+lysozyme+fold.+Crystal+structure+of+the+muramidase+from+Streptomyces+coelicolor+at+1.65+A+resolution&rft.au=A.+Rau%2C+T.+Hogg%2C+R.+Marquardt%2C+...&rft.date=2001-08&rft.doi=10.1074%2Fjbc.M102591200&rft.genre=journal&rft.issue=34&rft.jtitle=Journal+of+Biological+Chemistry&rft.pages=31994-31999&rft.pmid=11427528&rft.volume=276" style="display:none">

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<li id="cite_note-Asselt_2000-39">↑ <a href="#cite_ref-Asselt_2000_39-0">a</a> <a href="#cite_ref-Asselt_2000_39-1">b</a> Erik J. van Asselt, Kor H. Kalk, Bauke W. Dijkstra: <cite style="font-style:italic">Crystallographic Studies of the Interactions of Lytic Transglycosylase Slt35 with Peptidoglycan</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Biochemistry</cite>. Band 39, Nr. 8, Februar 2000, S. 1924–1934, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1021/bi992161p">10.1021/bi992161p</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=Crystallographic+Studies+of+the+Interactions+of+Lytic+Transglycosylase+Slt35+with+Peptidoglycan&rft.au=Erik+J.+van+Asselt%2C+Kor+H.+Kalk%2C+Bauke+W.+Dijkstra&rft.date=2000-02&rft.doi=10.1021%2Fbi992161p&rft.genre=journal&rft.issue=8&rft.jtitle=Biochemistry&rft.pages=1924-1934&rft.volume=39" style="display:none">

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<li id="cite_note-Bublitz_2009-40"><a href="#cite_ref-Bublitz_2009_40-0">↑</a> Maike Bublitz, Lilia Polle, Christin Holland, Dirk W. Heinz, Manfred Nimtz, Wolf-Dieter Schubert: <cite style="font-style:italic">Structural basis for autoinhibition and activation of Auto, a virulence-associated peptidoglycan hydrolase of Listeria monocytogenes</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Molecular Microbiology</cite>. Band 71, Nr. 6, März 2009, S. 1509–1522, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1111/j.1365-2958.2009.06619.x">10.1111/j.1365-2958.2009.06619.x</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19210622?dopt=Abstract">PMID 19210622</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=Structural+basis+for+autoinhibition+and+activation+of+Auto%2C+a+virulence-associated+peptidoglycan+hydrolase+of+Listeria+monocytogenes&rft.au=Maike+Bublitz%2C+Lilia+Polle%2C+Christin+Holland%2C+...&rft.date=2009-03&rft.doi=10.1111%2Fj.1365-2958.2009.06619.x&rft.genre=journal&rft.issue=6&rft.jtitle=Molecular+Microbiology&rft.pages=1509-1522&rft.pmid=19210622&rft.volume=71" style="display:none">

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<li id="cite_note-Scheurwater_2008-42"><a href="#cite_ref-Scheurwater_2008_42-0">↑</a> Edie Scheurwater, Chris W. Reid, Anthony J. Clarke: <cite style="font-style:italic">Lytic transglycosylases: Bacterial space-making autolysins</cite>. In: <cite style="font-style:italic">The International Journal of Biochemistry & Cell Biology</cite>. Band 40, Nr. 4, Januar 2008, S. 586–591, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.biocel.2007.03.018">10.1016/j.biocel.2007.03.018</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=Lytic+transglycosylases%3A+Bacterial+space-making+autolysins&rft.au=Edie+Scheurwater%2C+Chris+W.+Reid%2C+Anthony+J.+Clarke&rft.date=2008-01&rft.doi=10.1016%2Fj.biocel.2007.03.018&rft.genre=journal&rft.issue=4&rft.jtitle=The+International+Journal+of+Biochemistry+%26+Cell+Biology&rft.pages=586-591&rft.volume=40" style="display:none">

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<li id="cite_note-Höltje_1996c-43">↑ <a href="#cite_ref-Höltje_1996c_43-0">a</a> <a href="#cite_ref-Höltje_1996c_43-1">b</a> <a href="#cite_ref-Höltje_1996c_43-2">c</a> <a href="#cite_ref-Höltje_1996c_43-3">d</a> <a href="#cite_ref-Höltje_1996c_43-4">e</a> <a href="#cite_ref-Höltje_1996c_43-5">f</a> J.-V. Höltje: <cite style="font-style:italic">Lysozyme substrates</cite>. In: <cite style="font-style:italic">EXS (Lysozymes: Model Enzymes in Biochemistry and Biology)</cite>. Band 75, 1996, S. 105–110, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8765297?dopt=Abstract">PMID 8765297</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=Lysozyme+substrates&rft.au=J.-V.+H%C3%B6ltje&rft.btitle=EXS+%28Lysozymes%3A+Model+Enzymes+in+Biochemistry+and+Biology%29&rft.date=1996&rft.genre=book&rft.pages=105-110&rft.pmid=8765297&rft.volume=75" style="display:none">

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<li id="cite_note-44"><a href="#cite_ref-44">↑</a> Structural Classification of Proteins: <style data-mw-deduplicate="TemplateStyles:r261891140">

/* start https://de.wikipedia.org/ */

.mw-parser-output .webarchiv-memento a{color:inherit}

/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style><a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20110517111514/http://scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop/data/scop.b.e.c.A.html">Fold: Lysozyme-like.</a> (<a href="Webarchivierung#Begrifflichkeiten" title="Webarchivierung">Memento</a> vom 17. Mai 2011 im <a href="Internet_Archive" title="Internet Archive">Internet Archive</a>) Abgerufen am 12. Juli 2011.

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<li id="cite_note-Goto_2007-45"><a href="#cite_ref-Goto_2007_45-0">↑</a> T. Goto, Y. Abe, Y. Kakuta, K. Takeshita, T. Imoto, T. Ueda: <cite style="font-style:italic">Crystal structure of Tapes japonica Lysozyme with substrate analogue: structural basis of the catalytic mechanism and manifestation of its chitinase activity accompanied by quaternary structural change</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Journal of Biological Chemistry</cite>. Band 282, Nr. 37, 10. Juli 2007, S. 27459–27467, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1074/jbc.M704555200">10.1074/jbc.M704555200</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17631496?dopt=Abstract">PMID 17631496</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=Crystal+structure+of+Tapes+japonica+Lysozyme+with+substrate+analogue%3A+structural+basis+of+the+catalytic+mechanism+and+manifestation+of+its+chitinase+activity+accompanied+by+quaternary+structural+change&rft.au=T.+Goto%2C+Y.+Abe%2C+Y.+Kakuta%2C+...&rft.date=2007-07-10&rft.doi=10.1074%2Fjbc.M704555200&rft.genre=journal&rft.issue=37&rft.jtitle=Journal+of+Biological+Chemistry&rft.pages=27459-27467&rft.pmid=17631496&rft.volume=282" style="display:none">

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<li id="cite_note-Ollis_1992-46"><a href="#cite_ref-Ollis_1992_46-0">↑</a> David L. Ollis, Eong Cheah, Miroslaw Cygler, Bauke Dijkstra, Felix Frolow, Sybille M. Franken, Michal Harel, S. Jamse Remington, Israel Silman, Joseph Schrag, Joel L. Sussman, Koen H.G. Verschueren, Adrian Goldman: <cite style="font-style:italic">The α/β hydrolase fold</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Protein Engineering, Design and Selection (PEDS)</cite>. Band 5, Nr. 3, 1992, S. 197–211, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1093/protein%2F5.3.197">10.1093/protein/5.3.197</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1409539?dopt=Abstract">PMID 1409539</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=The+%CE%B1%2F%CE%B2+hydrolase+fold&rft.au=David+L.+Ollis%2C+Eong+Cheah%2C+Miroslaw+Cygler%2C+...&rft.date=1992&rft.doi=10.1093%2Fprotein%2F5.3.197&rft.genre=journal&rft.issue=3&rft.jtitle=Protein+Engineering%2C+Design+and+Selection+%28PEDS%29&rft.pages=197-211&rft.pmid=1409539&rft.volume=5" style="display:none">

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<li id="cite_note-47"><a href="#cite_ref-47">↑</a> Structural Classification of Proteins: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20110516125450/http://scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop/data/scop.b.d.b.j.html">Superfamily: (Trans)glycosidases.</a> (<a href="Webarchivierung#Begrifflichkeiten" title="Webarchivierung">Memento</a> vom 16. Mai 2011 im <a href="Internet_Archive" title="Internet Archive">Internet Archive</a>) Abgerufen am 12. Juli 2011.

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<li id="cite_note-57"><a href="#cite_ref-57">↑</a> Julia Borsch: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.deutsche-apotheker-zeitung.de/news/artikel/2016/12/30/es-war-einmal-locabiosol/chapter:6">Aus der Apotheke verschwunden: Es war einmal ….Locabiosol & Co.</a> In: <a href="Deutsche_Apothekerzeitung" title="Deutsche Apothekerzeitung">DAZ.online</a>. 2. Januar 2017, abgerufen am 3. März 2024.<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3ALysozym&rft.title=Aus+der+Apotheke+verschwunden%3A+Es+war+einmal+%E2%80%A6.Locabiosol+%26+Co.&rft.description=Aus+der+Apotheke+verschwunden%3A+Es+war+einmal+%E2%80%A6.Locabiosol+%26+Co.&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.deutsche-apotheker-zeitung.de%2Fnews%2Fartikel%2F2016%2F12%2F30%2Fes-war-einmal-locabiosol%2Fchapter%3A6&rft.creator=Julia+Borsch&rft.date=2017-01-02">

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<li id="cite_note-Porstmann_1989-62">↑ <a href="#cite_ref-Porstmann_1989_62-0">a</a> <a href="#cite_ref-Porstmann_1989_62-1">b</a> <a href="#cite_ref-Porstmann_1989_62-2">c</a> Bärbel Porstmann, Kurt Jung, Helmut Schmechta, Ursula Evers, Monika Pergande, Tomas Porstmann, Hans-Joachim Kramm, Heinz Krause: <cite style="font-style:italic">Measurement of lysozyme in human body fluids: Comparison of various enzyme immunoassay techniques and their diagnostic application</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Clinical Biochemistry</cite>. Band 22, Nr. 5, Oktober 1989, S. 349–355, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/S0009-9120%2889%2980031-1">10.1016/S0009-9120(89)80031-1</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=Measurement+of+lysozyme+in+human+body+fluids%3A+Comparison+of+various+enzyme+immunoassay+techniques+and+their+diagnostic+application&rft.au=B%C3%A4rbel+Porstmann%2C+Kurt+Jung%2C+Helmut+Schmechta%2C+...&rft.date=1989-10&rft.doi=10.1016%2FS0009-9120%2889%2980031-1&rft.genre=journal&rft.issue=5&rft.jtitle=Clinical+Biochemistry&rft.pages=349-355&rft.volume=22" style="display:none">

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<li id="cite_note-Venge_1984-65"><a href="#cite_ref-Venge_1984_65-0">↑</a> Per Venge, Tony Foucard, Jörn Henriksen, Lena Håkansson, Anders Kreuger: <cite style="font-style:italic">Serum-levels of lactoferrin, lysozyme and myeloperoxidase in normal, infection-prone and leukemic children</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Clinica Chimica Acta</cite>. Band 136, Nr. 2–3, 31. Januar 1984, S. 121–130, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/0009-8981%2884%2990283-3">10.1016/0009-8981(84)90283-3</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=Serum-levels+of+lactoferrin%2C+lysozyme+and+myeloperoxidase+in+normal%2C+infection-prone+and+leukemic+children&rft.au=Per+Venge%2C+Tony+Foucard%2C+J%C3%B6rn+Henriksen%2C+...&rft.date=1984-01-31&rft.doi=10.1016%2F0009-8981%2884%2990283-3&rft.genre=journal&rft.issue=2-3&rft.jtitle=Clinica+Chimica+Acta&rft.pages=121-130&rft.volume=136" style="display:none">

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<li id="cite_note-Jenzano_1986-66"><a href="#cite_ref-Jenzano_1986_66-0">↑</a> J. W. Jenzano, S. L. Hogan, R. L. Lundblad: <cite style="font-style:italic">Factors influencing measurement of human salivary lysozyme in lysoplate and turbidimetric assays</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Journal of clinical microbiology</cite>. Band 24, Nr. 6, Dezember 1986, S. 963–967, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3782460?dopt=Abstract">PMID 3782460</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC269079/">PMC 269079</a> (freier Volltext).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=Factors+influencing+measurement+of+human+salivary+lysozyme+in+lysoplate+and+turbidimetric+assays&rft.au=J.+W.+Jenzano%2C+S.+L.+Hogan%2C+R.+L.+Lundblad&rft.date=1986-12&rft.genre=journal&rft.issue=6&rft.jtitle=Journal+of+clinical+microbiology&rft.pages=963-967&rft.pmc=269079&rft.pmid=3782460&rft.volume=24" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-Brouwer_1984-67"><a href="#cite_ref-Brouwer_1984_67-0">↑</a> Johan Brouwer, Trudi van Leeuwen-Herberts, Marjo Otting-van de Ruit: <cite style="font-style:italic">Determination of lysozyme in serum, urine, cerebrospinal fluid and feces by enzyme immunoassay</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Clinica Chimica Acta</cite>. Band 142, Nr. 1, 15. September 1984, S. 21–30, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/0009-8981%2884%2990097-4">10.1016/0009-8981(84)90097-4</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=Determination+of+lysozyme+in+serum%2C+urine%2C+cerebrospinal+fluid+and+feces+by+enzyme+immunoassay&rft.au=Johan+Brouwer%2C+Trudi+van+Leeuwen-Herberts%2C+Marjo+Otting-van+de+Ruit&rft.date=1984-09-15&rft.doi=10.1016%2F0009-8981%2884%2990097-4&rft.genre=journal&rft.issue=1&rft.jtitle=Clinica+Chimica+Acta&rft.pages=21-30&rft.volume=142" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-Sava_1996-68"><a href="#cite_ref-Sava_1996_68-0">↑</a> G. Sava: <cite style="font-style:italic">Pharmacological aspects and therapeutic applications of lysozyme</cite>. In: <cite style="font-style:italic">EXS (Lysozymes: Model Enzymes in Biochemistry and Biology)</cite>. Band 75, 1996, S. 434–449, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8765312?dopt=Abstract">PMID 8765312</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysozym&rft.atitle=Pharmacological+aspects+and+therapeutic+applications+of+lysozyme&rft.au=G.+Sava&rft.btitle=EXS+%28Lysozymes%3A+Model+Enzymes+in+Biochemistry+and+Biology%29&rft.date=1996&rft.genre=book&rft.pages=434-449&rft.pmid=8765312&rft.volume=75" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-69"><a href="#cite_ref-69">↑</a> fehlender Einzelnachweis

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<li id="cite_note-70"><a href="#cite_ref-70">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.efsa.europa.eu/sites/default/files/corporate_publications/files/ar04de.pdf">Gutachten des Wissenschaftlichen Gremiums für diätetische Produkte, Ernährung und Allergien (NDA) auf Ersuchen der Kommission bezüglich einer Mitteilung durch AMAFE betreffend Ei-Lysozym als Lebensmittelzusatzstoff gemäß Artikel 6 Absatz 11 der Richtlinie 2000/13/EG.</a> (PDF) In: The EFSA Journal. 186, 2005, S. 1–5.

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